Proteíny sú vysokomolekulárne zlúčeniny (polyméry) pozostávajúce z aminokyselín - monomérnych jednotiek spojených navzájom peptidovými väzbami. Všetkých 20 aminokyselín nachádzajúcich sa v proteínoch sú a-aminokyseliny, ktorých spoločným znakom je prítomnosť aminoskupiny – NH2 a karboxylovej skupiny – COOH na atóme uhlíka a. a-aminokyseliny sa navzájom líšia štruktúrou skupiny R a teda svojimi vlastnosťami. Všetky aminokyseliny môžu byť zoskupené na základe polarity R skupín, t.j. ich schopnosť interagovať s vodou pri biologických hodnotách pH.

V živých organizmoch je aminokyselinové zloženie bielkovín určené genetickým kódom vo väčšine prípadov sa pri syntéze používa 20 štandardných aminokyselín. Ich mnohé kombinácie vytvárajú proteínové molekuly so širokou škálou vlastností. Okrem toho aminokyselinové zvyšky v proteíne často podliehajú posttranslačným modifikáciám, ku ktorým môže dôjsť predtým, ako proteín začne vykonávať svoju funkciu, ako aj počas svojej „práce“ v bunke. V živých organizmoch často tvorí niekoľko molekúl rôznych proteínov komplexné komplexy, napríklad fotosyntetický komplex.

Kryštály rôznych bielkovín pestované na vesmírnej stanici Mir a počas letov raketoplánov NASA. Vysoko purifikované proteíny tvoria pri nízkych teplotách kryštály, ktoré slúžia na štúdium priestorovej štruktúry daného proteínu.

Funkcie bielkovín v bunkách živých organizmov sú rozmanitejšie ako funkcie iných biopolymérov – polysacharidov a DNA. Enzýmové proteíny teda katalyzujú výskyt biochemických reakcií a hrajú dôležitú úlohu v metabolizme. Niektoré proteíny majú štrukturálnu alebo mechanickú funkciu a tvoria cytoskelet, ktorý udržuje tvar buniek. Proteíny tiež hrajú kľúčovú úlohu v bunkových signalizačných systémoch, imunitnej odpovedi a bunkovom cykle.

Bielkoviny sú dôležitou súčasťou výživy zvierat a ľudí (hlavné zdroje: mäso, hydina, ryby, mlieko, orechy, strukoviny, obilniny; v menšej miere: zelenina, ovocie, lesné plody a huby), pretože ich telo si nedokáže syntetizovať všetky potrebné látky. aminokyseliny a niektoré by mali pochádzať z bielkovinových potravín. Pri trávení enzýmy rozkladajú spotrebované bielkoviny na aminokyseliny, ktoré sa využívajú na biosyntézu telu vlastných bielkovín alebo sa ďalej štiepia na výrobu energie.

Určenie sekvencie aminokyselín prvého proteínu, inzulínu, proteínovým sekvenovaním vynieslo Frederickovi Sangerovi Nobelovu cenu za chémiu v roku 1958. Prvé trojrozmerné štruktúry proteínov hemoglobín a myoglobín získali röntgenovou difrakciou Max Perutz a John Kendrew koncom 50. rokov, za čo v roku 1962 dostali Nobelovu cenu za chémiu.

Peptidové väzby vznikajú interakciou a-aminoskupiny jednej aminokyseliny s a-karboxylovou skupinou inej aminokyseliny: Peptidová väzba je amidová kovalentná väzba, ktorá spája aminokyseliny v reťazci. Preto sú peptidy reťazcami aminokyselín.

Znázornenie aminokyselinovej sekvencie reťazca začína N-koncovou aminokyselinou. Číslovanie aminokyselinových zvyškov začína ním. V polypeptidovom reťazci sa skupina mnohokrát opakuje: -NH-CH-CO-. Táto skupina tvorí základný reťazec peptidu. V dôsledku toho sa polypeptidový reťazec skladá zo základného reťazca (kostra), ktorý má pravidelnú opakujúcu sa štruktúru, a jednotlivých bočných reťazcov R-skupín. Primárna štruktúra je charakterizovaná poradím (sekvenciou) striedania aminokyselín v polypeptidovom reťazci. Dokonca aj peptidy rovnakej dĺžky a zloženia aminokyselín môžu byť rôzne látky, pretože poradie aminokyselín v reťazci je odlišné. Poradie aminokyselín v proteíne je jedinečné a je určené génmi. Dokonca aj malé zmeny v primárnej štruktúre môžu vážne zmeniť vlastnosti proteínu. Bolo by nesprávne usudzovať, že každý aminokyselinový zvyšok v proteíne je nevyhnutný na udržanie normálnej štruktúry a funkcie proteínu.

Funkčné vlastnosti bielkovín určuje ich konformácia, t.j. umiestnenie polypeptidového reťazca v priestore. Jedinečná konformácia každého proteínu je určená jeho primárnou štruktúrou. V proteínoch existujú dve úrovne konformácie peptidového reťazca – sekundárna a terciárna štruktúra. Sekundárna štruktúra proteínov je určená schopnosťou skupín peptidových väzieb podliehať vodíkovým interakciám: C=O....HN. Peptid má tendenciu prijať konformáciu s maximálnym počtom vodíkových väzieb. Možnosť ich vzniku je však obmedzená tým, že peptidová väzba je čiastočne dvojitej povahy, takže rotácia okolo nej je sťažená. Peptidový reťazec nezískava ľubovoľnú, ale presne definovanú konformáciu, fixovanú vodíkovými väzbami. Existuje niekoľko známych spôsobov kladenia polypeptidového reťazca: a-helix - tvorený vnútroreťazcovými vodíkovými väzbami medzi NH skupinou jedného aminokyselinového zvyšku a CO skupinou štvrtého zvyšku z neho; b-štruktúra (skladaný list) - tvorená medzireťazcovými vodíkovými väzbami alebo väzbami medzi úsekmi jedného polypeptidového reťazca zahnutými v opačnom smere; chaotická spleť sú oblasti, ktoré nemajú pravidelnú, periodickú priestorovú organizáciu. Ale konformácia týchto oblastí je tiež prísne určená sekvenciou aminokyselín. Obsah a-helixov a b-štruktúr v rôznych proteínoch je rôzny: pre fibrilárne proteíny - iba a-helix alebo iba b-zložený list; a pre globulárne proteíny - jednotlivé fragmenty polypeptidového reťazca: buď a-helix, alebo b-zložený list, alebo náhodná špirála. Terciárna štruktúra globulárnych proteínov predstavuje priestorovú orientáciu polypeptidového reťazca obsahujúceho a-helixy, b-štruktúry a oblasti bez periodickej štruktúry (náhodná cievka). Ďalšie poskladanie skrúteného polypeptidového reťazca vytvára kompaktnú štruktúru. K tomu dochádza predovšetkým v dôsledku interakcií medzi bočnými reťazcami aminokyselinových zvyškov.



Typ lekcie: integrovaný

Ciele lekcie:

Vzdelávacie

• rozširovať poznatky o proteínoch – biologických polyméroch.
• zistiť štruktúru, zloženie a vlastnosti bielkovín.
• Rozdeľte bielkoviny podľa ich funkcií v organizme.

Vzdelávacie:

• formovanie základných edukačných kompetencií: výchovné, komunikatívne, osobnostné.
• rozvoj zručností a schopností samostatnej výchovno-vzdelávacej práce s informačnými zdrojmi.
• rozvoj zručností analyzovať, porovnávať, zovšeobecňovať, vyvodzovať závery, hovoriť pred publikom.

Vzdelávacie:

• formovanie primeranej samostatnosti žiakov.
• pestovanie potreby vedomostí, zvyšovanie kognitívnych záujmov, vzbudzovanie záujmu o prírodné vedy.

Ciele lekcie:

• využitie historického materiálu pri uvádzaní témy vyučovacej hodiny
• zahrnutie prvkov a informačných technológií do procesu vysvetľovania vyučovacieho materiálu (multimediálna prezentácia).

Stručný popis priebehu lekcie(lekcia trvá 90 minút)

1. Úvod
2. Štruktúra a zloženie bielkovín
3. Štruktúrna klasifikácia proteínov
4. Vlastnosti bielkovín
5. Funkcie proteínov
6. Význam bielkovín a enzýmov
7. Reflexívno-hodnotiaca fáza
8. Záver.

Potrebné vybavenie a materiály: multimediálny projektor, skúmavka, držiak, alkoholová lampa, zápalky, pipeta; proteínový roztok, roztok kyseliny dusičnej (konc.), síran meďnatý, fenol, hydroxid sodný, hydroxid meďnatý, voda, kurací proteín

Podrobné zhrnutie lekcie

Motivácia študentov

Zmena každú chvíľu
Tvoj obraz je rozmarný,
Rozmarná ako dieťa a strašidelná ako dym,
Všade život vrie v úzkostlivej úzkosti,
Miešanie skvelého s nepodstatným a vtipným...
S.Ya. Nadson.

Učiteľ biológie

O čom sú riadky z Nadsonovej básne? Čo je život? Odkiaľ sa na zemi vzala? Túto otázku si kladie už mnoho storočí a mnoho vedcov. Medzi nimi je cestovateľ a prírodovedec Alexander Humboldt, Friedrich Engels, ktorý definoval „život ako... spôsob existencie proteínových tiel...“

Osobitnú pozornosť venujeme štúdiu bielkovín, pretože bielkoviny sú hlavnou zložkou všetkého života na Zemi. Žiadna látka nevykonáva v tele toľko špecifických a rôznorodých funkcií ako bielkoviny. (snímka 1, príloha 1)

Proteíny sú komplexné organické zlúčeniny, ktoré sú vysokomolekulovými polymérmi – makromolekulami – zostavenými zo štandardných submolekulových blokov spojených špeciálnym typom chemickej väzby a tvoriacich špecifické priestorové konfigurácie. Prvý, kto stanovil blokový princíp proteínovej štruktúry a chemickú štruktúru blokov, bol vynikajúci nemecký biochemik Emil Hermann Fischer (1852 -1919). Proteíny sa tiež nazývajú proteíny.

Genetická informácia dostáva svoje skutočné stelesnenie v bielkovinách. Bunkové jadro obsahuje mnoho tisíc génov, z ktorých každý určuje jednu charakteristiku organizmu. Preto sú v bunke prítomné tisíce rôznych proteínov, z ktorých každý vykonáva špecifickú funkciu určenú zodpovedajúcim génom.

Každý typ proteínu má jedinečné chemické zloženie a štruktúru, ktoré určujú jeho biologické vlastnosti. V dôsledku toho sú proteíny predmetom biologických aj chemických vied, ako je biochémia, biofyzika, molekulárna biológia alebo bioorganická chémia. Dnešný príbeh o proteínoch bude založený na úspechoch všetkých týchto vied.

Štruktúra a zloženie bielkovín

Učiteľ chémie

Kvôli zložitosti proteínových molekúl a extrémnej rôznorodosti ich funkcií je mimoriadne ťažké vytvoriť jedinú jasnú klasifikáciu proteínov na jednom základe. Preto sú v súčasnosti akceptované tri rôzne klasifikácie proteínov:

1) zložením, 2) štruktúrou, 3) funkciami

1. študent

Všetky proteíny sú tvorené uhlíkom, vodíkom, kyslíkom a dusíkom. . Približné chemické zloženie bielkovín môžu byť reprezentované nasledujúcou tabuľkou: (slide 2) C 50 - 55 %, O 19 - 24 %, H 6,5 - 7,3 %, N 15 - 19 %, S 0,2 - 2,4 %.

Proteíny tvoria viac ako 50 % celkovej hmotnosti organických zlúčenín v živočíšnej bunke: (snímka 3) vo svaloch – 80 %, v koži – 63 %, v pečeni – 57 %, v mozgu – 45 %, v kostiach –28 %

Chemické vzorce niektorých bielkovín: (snímka 4)

Penicilín C16H18O4N2

Kazeín С1864Н3021О576N468 S2

Hemoglobín C3032H4816 O872N780S8Fe4

Učiteľ biológie

Molekulové hmotnosti niektorých proteínových a neproteínových zlúčenín:

Etylalkohol 46

Slepačí vaječný bielok je približne 36 000

Proteín vírusu tabakovej mozaiky približne 40 000 000

Tieto tabuľky demonštrujú mimoriadnu zložitosť štruktúry bielkovín s látkami nebielkovinovej povahy.

Proteíny sú komplexné biopolyméry, ktorých submolekulárne bloky alebo monoméry sú chemickými derivátmi aminokyselín, nazývanými aminokyselinové zvyšky. Na tvorbe proteínov sa podieľa 20 aminokyselinových zvyškov

Uvažujme o všeobecnej štruktúre a zložení aminokyselín potrebných na stavbu bielkovín.

Molekula akejkoľvek aminokyseliny obsahuje aminoskupinu - 2 a karboxylovú skupinu - COOH, pripojenú k skupine YuCH, ku ktorej sú pripojené aj rôzne vedľajšie radikály, označené - R. Všetky tieto skupiny sú spojené kovalentnými väzbami.

Aminokyseliny zahrnuté v proteínovej štruktúre majú teda nasledujúci všeobecný vzorec: (snímka 5)

Všimnite si, že je známych niekoľko stoviek aminokyselín, ale zvyčajne len 20 z nich telo používa na biosyntézu bielkovín

Učiteľ chémie(snímka 6)

Proteíny (polypeptidy) sú biopolyméry postavené zo zvyškov a-aminokyselín spojených peptidovými väzbami. Prítomnosť peptidových väzieb v proteínoch navrhol vedec A.Ya.

Peptidová väzba je amidová väzba –CO–NH– vytvorená interakciou a-aminokyselín v dôsledku reakcie medzi aminoskupinou NH2 jednej molekuly a karboxylovou skupinou druhej molekuly.

(snímka 7) Makromolekuly prírodných polypeptidov (proteíny) pozostávajú zo zvyškov a-aminokyselín -NH-CH(R)-CO-

R radikál môže obsahovať otvorené reťazce, karbo- a heterocykly, ako aj rôzne funkčné skupiny (-SH, -OH, -COOH, -NH2).

Schéma tvorby polypeptidu ( snímka 8 )

Štruktúrna klasifikácia proteínov

Učiteľ biológie(snímka 9)

Proteínové makromolekuly majú striktne usporiadanú chemickú a priestorovú štruktúru, čo je mimoriadne dôležité pre ich prejav určitých biologických vlastností.

Existujú 4 úrovne štruktúrnej organizácie proteínov:

Primárna štruktúra, sekundárna štruktúra, terciárna štruktúra, kvartérna štruktúra a-aminokyselinové zvyšky v polypeptidovom reťazci. Peptidové väzby poskytujú určitú tuhosť a Primárna štruktúra– určitý súbor a postupnosť, stabilita štruktúry. Predĺžené polypeptidové reťazce sa však v prírode nevyskytujú, tvoria štruktúru vyššieho rádu v dôsledku tvorby intramolekulárnych väzieb. Dekódovanie primárnej štruktúry proteínov začalo v roku 1953, keď bola stanovená štruktúra krátkeho peptidu, oxytocínu, obsahujúceho iba 8 aminokyselinových zvyškov. V roku 1955 Bol dešifrovaný väčší peptid, inzulín, pozostávajúci z dvoch peptidových reťazcov tvorených 51 aminokyselinovými zvyškami. (snímka 10)

Sekundárna štruktúra– V roku 1951 americkí vedci Linus Pauling a Robert Corey ukázali, že keď sa vytvoria vodíkové väzby medzi zvyškami aminokyselín umiestnenými v určitej vzdialenosti od seba v primárnej štruktúre, molekula vláknitého proteínu získa vzorec takzvanej špirály. Tento typ špirály má vzhľad točitého schodiska s pravidelnými zákrutami, v ktorých je každý prvý a štvrtý aminokyselinový zvyšok spojený vodíkovými väzbami. (snímka 11)

Terciárna štruktúra - charakterizované trojrozmerným priestorovým balením polypeptidového reťazca. V dôsledku jeho tvorby môžu byť lineárne rozmery molekuly proteínu 10-krát menšie ako dĺžka polypeptidového reťazca. Tvorba terciárnej štruktúry je založená na tvorbe rôznych väzieb medzi aminokyselinovými zvyškami, ktoré sú v primárnej štruktúre veľmi vzdialené. Ich prístup sa môže uskutočniť vďaka kovalentným väzbám S – S (disulfidové mostíky), vodíkovým väzbám, hydrofóbnym a iónovým interakciám. (snímka 12)

Kvartérna štruktúra

Existujú proteíny, ktorých molekuly sa môžu spájať do väčších štruktúr. V tomto prípade sú jednotlivé časti molekuly proteínu, nazývané podjednotky alebo oligoméry, spojené s inými podjednotkami prostredníctvom relatívne slabých väzieb, čím vzniká makromolekulárny komplex. Usporiadanie polypeptidových reťazcov podjednotiek voči sebe navzájom, teda spôsob ich spoločného priestorového balenia, predstavuje kvartérnu štruktúru proteínu. Táto štruktúra molekuly proteínu určuje špecifickú biologickú aktivitu proteínu.

Agregáty niekoľkých proteínových makromolekúl (proteínových komplexov), ktoré vznikajú interakciou rôznych polypeptidových reťazcov. (snímka 13)

Chlapci, teraz vložme vedomosti, ktoré ste získali, do systému: (snímka 14)

Vlastnosti bielkovín ( snímka 15)

učiteľ chémie: Chlapci, teraz vykonáme minivýskum, v dôsledku ktorého sa dozviete o vlastnostiach bielkovín.

Rozpustnosť(roztok kuracieho proteínu)

Hydrolýza

Pri hydrolýze bielkovín vznikajú aminokyseliny.

Denaturácia

Keď sa proteíny zahrievajú, najskôr sa zničí kvartérna, potom terciárna štruktúra proteínu atď. Keď sa zahrievanie zastaví, molekuly proteínu sa znova poskladajú do zložitých štruktúr. V dôsledku toho môže byť proteín úplne zničený iba veľmi vysokým zahriatím, ktoré zničí primárnu štruktúru - polypeptidový reťazec. Keď sa proteíny zahrievajú, najskôr sa zničí kvartérna, potom terciárna štruktúra proteínu atď. Keď sa zahrievanie zastaví, molekuly proteínu sa znova poskladajú do zložitých štruktúr. V dôsledku toho môže byť proteín úplne zničený iba veľmi vysokým zahriatím, ktoré zničí primárnu štruktúru - polypeptidový reťazec.

Ukážka skúseností:

Skúsenosť č.1 Proteín + zahrievanie --- denaturácia (zrážanie)

Skúsenosť č.2 Proteín + fenol --- denaturácia (zrážanie)

Skúsenosť č.3 Proteín + CuSO4 --- denaturácia (zrážanie)

Farebné reakcie:

Proteíny sa vyznačujú skladaním a tvorbou žltej zrazeniny pôsobením kyseliny dusičnej (xantoproteínová reakcia) a tvorbou fialového sfarbenia, keď proteín reaguje s hydroxidom meďnatým (biuretová reakcia).

Skúsenosti 1. Biuretova reakcia - rozpoznanie peptidových skupín v molekule proteínu

Činidlá. 2 ml roztoku síranu meďnatého.

Algoritmus

1. K roztoku proteínu pridajte rovnaký objem roztoku hydroxidu sodného.

2. Do zmesi pridajte 2-3 kvapky roztoku síranu meďnatého

3. Pretrepte skúmavku a sledujte zmenu farby. (objaví sa červenofialová)

Skúsenosť 2. Xantoproteínová reakcia - nitrácia benzénových jadier nachádzajúcich sa v radikáloch molekúl bielkovín

Vybavenie a činidlá. Skúmavka, držiak, alkoholová lampa, zápalky, pipeta; 2 ml roztoku proteínu, 0,5 ml roztoku kyseliny dusičnej (konc.)

Algoritmus

1.Do skúmavky nalejte 2 ml proteínového roztoku.

2. Pridajte po kvapkách 0,5 ml roztoku kyseliny dusičnej (konc.)

3. Zahrejte skúmavku.

4. Pozorujte zmenu farby. (Proteín zožltne.)

Učiteľ biológie

Funkcie bielkovín v prírode:(snímka 16)

Proteíny sú súčasťou všetkých bunkových membrán a bunkových organel, ako aj extracelulárnych štruktúr. Výkon keratínového proteínu štruktúrna funkcia. Tento proteín pozostáva z vlasov, vlny, rohov, kopýt a hornej mŕtvej vrstvy kože. V hlbších vrstvách kože sa nachádzajú vankúšiky z kolagénových a elastínových bielkovín. Práve tieto proteíny zabezpečujú pevnosť a pružnosť pokožky.

Ďalšia funkcia , energiu. Proteíny sa dajú rozložiť, okysličiť a poskytnúť energiu potrebnú pre život.

Motor.Špeciálne kontraktilné proteíny sa podieľajú na všetkých typoch bunkového a telesného pohybu: na tvorbe pseudopódií, blikaní mihalníc a bití bičíkov u prvokov, svalovej kontrakcii u mnohobunkových živočíchov a poskytujú svalové proteíny aktín a myozín.

Doprava. V krvi, vo vonkajších bunkových membránach, v cytoplazme a jadrách buniek sú rôzne transportné proteíny. V krvi sú transportné proteíny, ktoré rozpoznávajú a viažu určité hormóny a prenášajú ich do cieľových buniek. Transportujú proteíny ako hemoglobín a hemocyanín, ktoré prenášajú kyslík, a myoglobín, ktorý zadržiava kyslík vo svaloch.

Skladovanie. Vďaka bielkovinám sa v tele môžu ukladať určité látky. Vaječný albumín slúži ako bielkovina akumulujúca vodu vo vaječnom bielku, mliečny kazeín je zdrojom energie a bielkovina feritín zadržiava železo vo vaječnom žĺtku, slezine a pečeni.

Ochranný. V reakcii na prenikanie cudzích proteínov alebo mikroorganizmov s antigénnymi vlastnosťami do tela tvoria krvné lymfocyty špeciálne proteíny - protilátky, ktoré ich dokážu viazať a neutralizovať. Sliny a slzy obsahujú proteín lyzozým, enzým, ktorý ničí steny bakteriálnych buniek. Fibrín a trombín pomáhajú zastaviť krvácanie.

Katalytický. Proteíny sú biologické katalyzátory. Napríklad pepsín, trypsín atď.

• štrukturálne (vlnený keratín, hodvábny fibroín, kolagén
• Energia
• motor (aktín, myozín);
• transport (hemoglobín);
• náhradné (kazeín, vaječný albumín);
• ochranné (imunoglobulíny) atď.
• katalytické (enzýmy);

Význam bielkovín a enzýmov

2. študent

Medzi proteínmi existuje špeciálna a veľmi dôležitá podtrieda - enzýmy.

Enzýmy sú bielkoviny, ktoré majú katalytickú aktivitu, t.j. zrýchlenie reakcií. Všetky enzýmy sú vysoko špecifické pre svoj substrát a spravidla katalyzujú len jednu veľmi špecifickú reakciu. Práca enzýmov je ovplyvnená mnohými faktormi: pH, teplota, iónové zloženie média atď.

Choroby spôsobené nedostatkom enzýmov sú všeobecne známe. Príklad: nestráviteľnosť mlieka (bez enzýmu laktázy); hypovitaminóza (nedostatok vitamínov) Stanovenie aktivity enzýmov v biologických tekutinách má veľký význam pre diagnostiku ochorenia. Napríklad vírusová hepatitída je určená aktivitou enzýmov v krvnej plazme.

Enzýmy sa používajú ako činidlá pri diagnostike určitých chorôb.

Enzýmy sa používajú na liečbu niektorých chorôb. Príklady niektorých liekov na báze enzýmov: pankreatín, festal, lidáza.

Enzýmy sa používajú v priemysle.

V potravinárskom priemysle sa enzýmy používajú pri príprave nealkoholických nápojov, syrov, konzerv, údenín, údenín.

V chove zvierat sa enzýmy používajú pri príprave krmiva.

Enzýmy sa využívajú pri výrobe fotografických materiálov.

Enzýmy sa používajú pri spracovaní ľanu a konope.

Enzýmy sa používajú na zmäkčenie kože v kožiarskom priemysle.

Enzýmy sú súčasťou pracích práškov.

Reflexívno-hodnotiaca fáza

Teraz pomocou testovacej a signálnej karty skontrolujeme, ako ste látku zvládli.

Za odpoveď „Áno“ zdvihnete červenú kartu, za odpoveď „Nie“ zdvihnete modrú kartu.

1. Proteíny obsahujú aminokyseliny navzájom pevne spojené vodíkovými väzbami Nie)

2. Peptidová väzba je väzba medzi uhlíkom karboxylovej skupiny jednej aminokyseliny a dusíkom aminoskupiny inej aminokyseliny. (Áno)

3. Bielkoviny tvoria väčšinu organických látok bunky. (Áno)

4. Proteín je monomér. (nie)

5. Produktom hydrolýzy peptidových väzieb je voda. (nie)

6. Produkty hydrolýzy peptidových väzieb - aminokyseliny. (Áno)

7. Proteín je makromolekula. (Áno)

8. Bunkové katalyzátory sú proteíny. (Áno)

9. Existujú bielkoviny, ktoré transportujú kyslík a oxid uhličitý. (Áno)

10. Imunita nie je spojená s bielkovinami. (nie)

Osobný test(snímka 18)

1. Vedec navrhol prítomnosť peptidových väzieb v proteínoch:

A) M.V. Lomonosov ;

B ) A JA. Danilevskij;

B) V.V. Markovnikov;

D) napr. Fisher.

2. Akú funkciu plní v tele proteín inzulín?

A) Podporuje zrážanie krvi;

B) tvorí komplexy s cudzími proteínmi;

B) transportuje O2 vo svaloch;

G) reguluje metabolizmus glukózy.

3. Imitácia terciárnej štruktúry molekuly proteínu je:

A) klbko nite;

B) elektrická cievka zvinutá do gule;

B) televízna anténa;

D) narovnaný telefónny kábel.

4. Ako sa volá proteín, ktorého primárna štruktúra bola prvýkrát rozlúštená?

A) ribonukleáza;

B) Inzulín ;

B) Globin;

D) Myoglobín.

5. Biologické katalyzátory – látky bielkovinovej povahy – sa nazývajú:

A) Hormóny ;

B) Enzýmy ;

B) vitamíny;

D) Sacharidy.

6. Aká štruktúra molekuly proteínu určuje špecifickú biologickú aktivitu proteínu?

A) Kvartér;

B) terciárne;

B) sekundárne;

D) Primárne.

7. Aký typ chemickej väzby zachováva sekundárnu štruktúru molekuly proteínu?

A) Vodík

B) iónové;

B) peptid;

D) Hydrofóbne.

8. Uveďte elementárne zloženie jednoduchých bielkovín:

B) C, N, O, N, S;

D) Celá periodická tabuľka.

Reflexia

Pokračujte vo vete

1) Dnes v triede......

2) už viem......

3) V mojej lekcii ....

Domáca úloha

1. ESEJ na tému: Čo môžem teraz urobiť inak, keď som dostal túto informáciu?

2. Napíšte na tému „Proteín“. Sinkwine. (5 riadkov)

Záver k lekcii

Našu hodinu sme začali slovami „život“.

Žiť znamená široko a slobodne snívať!

Žiť znamená tvoriť, neúnavne pracovať, s nevyčerpateľnou inšpiráciou!

Použité knihy

1. I.G. Chomčenko. Všeobecná chémia. M.: Vzdelávanie, 1993.
2. V.G. Žirikov. Organická chémia. M.: Vzdelávanie, 2003.
3. V.B. Zacharov, S, G. Mamontov, V.I. Sivoglazov. Biológia.
4. Všeobecné vzory: Učebnica pre 10. – 11. ročníky všeobecnovzdelávacích inštitúcií. M: 2003

A.O. Ruvinskij, L.V. Vysotskaja, S.M. Všeobecná biológia: Učebnica pre ročníky 10-11 s hĺbkovým štúdiom. M.: Vzdelávanie, 1993.
Proteíny ako kolagén, keratín, elastín sa v kozmeteológii používajú už dlho. Ale peptidy sa začali používať relatívne nedávno. A tak ako vychádzajúca hviezda často zažiari starnúcu divu, peptidy hrozia, že úplne zatmia proteíny na kozmetickej scéne. Je to len efekt novinky alebo ponúkajú peptidy skutočne niečo nové v porovnaní s proteínmi? Poďme si to porovnať.
Hlavným problémom proteínov pri aplikácii na kožu ako súčasť kozmetiky alebo liečiv je veľká veľkosť molekúl, ktorá bráni prieniku týchto molekúl cez stratum corneum. Dokonca aj v proteínových hydrolyzátoch, ktoré sa zvyčajne používajú v kozmetike, zostávajú fragmenty príliš veľké na to, aby sa dalo hovoriť o ich účinnom prieniku do pokožky. Veľké proteínové polyméry na povrchu pokožky vytvárajú film, ktorý pri dostatočnej vlhkosti vzduchu zvlhčuje a zmäkčuje rohovitú vrstvu alebo naopak môže mať liftingový efekt a spôsobiť pocit pnutia, ak je vonku veľmi sucho, veterno alebo mráz. . Tento efekt je však typickejší pre lineárne polypeptidy.
Mnohé peptidy, ktoré sú rádovo menšie ako proteíny, sú už schopné prejsť cez stratum corneum a dostať sa do vrstvy živých buniek. Samozrejme, že je ťažké, aby aj peptidy prenikli cez neporušenú pokožku, ale zdravá pokožka má vždy mikrotrhlinky, odreniny, miesta s poškodenou bariérou atď. Priepustnosť pokožky je navyše možné zvýšiť exfoliáciou, vytvorením stavu hyperhydratácie alebo aplikáciou látok zvyšujúcich priepustnosť.
V kozmeteológii existuje špeciálna kategória liekov - enzýmové (enzymatické) peelingy, v ktorých je proteínová frakcia zastúpená proteolytickými enzýmami. V tomto prípade presne nie je potrebné, aby enzýmový proteín prechádzal cez stratum corneum. O týchto liekoch budeme hovoriť samostatne.
Stabilita v hotovom výrobku
Ako bolo uvedené vyššie, všetky veľké proteíny majú zložitú trojrozmernú štruktúru, ktorá určuje ich biologické vlastnosti. Preto bielkoviny strácajú svoju funkčnosť, akonáhle je ich štruktúra dezorganizovaná, čo sa často stáva v kozmetických prípravkoch.
Štruktúra malých peptidov je stabilnejšia vo väčšine kozmetických kompozícií.
Druhová špecifickosť
Proteíny sú druhovo špecifické, takže kolagén povedzme z rýb alebo vtákov nebude v ľudskom tele „fungovať“, kým sa nerozloží na jednotlivé aminokyseliny a nevybuduje sa z nich „správny“ kolagén.
Malé peptidy sú však spravidla univerzálne av tomto ohľade môžu ľudské bunky ovplyvniť aj signálne molekuly zo zvierat a dokonca aj rastlín. Vysvetľuje to skutočnosť, že systém bunkovej regulácie, ako aj základné obranné mechanizmy sa formovali v najskorších štádiách vývoja živých bytostí a následne sa len málo zmenili. To vám umožňuje vziať peptid izolovaný napríklad zo sóje a použiť ho na stimuláciu obratu kožných buniek. Všetky tieto vlastnosti zaraďujú peptidy medzi najsľubnejšie a najzaujímavejšie kozmetické zložky súčasnosti a s najväčšou pravdepodobnosťou zajtrajška.

31. Kvartérna štruktúra proteínu je určená:
a) spiralizácia polypeptidového reťazca
b) priestorová konfigurácia polypeptidového reťazca
c) spiralizácia niekoľkých polypeptidových reťazcov
d) spojenie viacerých polypeptidových reťazcov.
32. Nasledujúce sa nezúčastňujú na udržiavaní kvartérnej štruktúry proteínu:
a) peptidové b) vodíkové c) iónové d) hydrofóbne.
33. Fyzikálno-chemické a biologické vlastnosti proteínu sú úplne určené jeho štruktúrou:
a) primárne b) sekundárne c) terciárne d) kvartérne.
34. Fibrilárne proteíny zahŕňajú:
a) globulín, albumín, kolagén b) kolagén, keratín, myozín
c) myozín, inzulín, trypsín d) albumín, myozín, fibroín.
35. Globulárne proteíny zahŕňajú:
a) fibrinogén, inzulín, trypsín b) trypsín, aktín, elastín
c) elastín, trombín, albumín d) albumín, globulín, glukagón.
36. Molekula proteínu získava prirodzené (natívne) vlastnosti ako výsledok samo-zostavenia štruktúry
a) primárne b) väčšinou primárne, menej často sekundárne
c) kvartérne d) prevažne treťohorné, menej často kvartérne.
37. Monoméry molekúl nukleových kyselín sú:
a) nukleozidy b) nukleotidy c) polynukleotidy d) dusíkaté bázy.
38. Molekula DNA obsahuje dusíkaté bázy:
a) adenín, guanín, uracil, cytozín b) cytozín, guanín, adenín, tymín
c) tymín, uracil, tymín, cytozín d) adenín, uracil, tymín, cytozín

39. Molekula RNA obsahuje dusíkaté zásady:
a) adenín, guanín, uracil, cytozín b) cytozín, guanín, adenín, tymín c) tymín, uracil, adenín, guanín d) adenín, uracil, tymín, cytozín.

Testovacia práca „Biosyntéza bielkovín“

1. Ktoré organely sú zodpovedné za syntézu bielkovín?
2. Aké sú názvy jadrových štruktúr, ktoré uchovávajú informácie o bielkovinách tela?
3. Ktorá molekula je matricou (šablónou) pre syntézu mRNA?
4. Ako sa nazýva proces syntézy polypeptidového reťazca proteínu na ribozóme?
5. Na ktorej molekule sa nachádza triplet nazývaný kodón?
6. Na ktorej molekule sa nachádza triplet nazývaný antikodón?
7. Podľa akého princípu antikodón rozpoznáva kodón?
8. Kde v bunke vzniká komplex t-RNA+aminokyselina?
9. Ako sa nazýva prvý stupeň biosyntézy bielkovín?
10. Daný polypeptidový reťazec: -VAL - ARG - ASP - Určte štruktúru zodpovedajúcich reťazcov DNA.

POTREBUJEM POMOC V BIOLÓGII, LEBO ZA ŠTVRŤROČNÚ ZOMRIEM NA C!

1) Fragment génu DNA má stopu. nukleotidová sekvencia TCGGTCAACTTAGCT. Určte poradie nukleotidov mRNA a aminokyselín v polypeptidovom reťazci proteínu.
2) Určte nukleotidovú sekvenciu mRNA syntetizovanej z pravého vlákna časti molekuly DNA, ak jej ľavé vlákno obsahuje stopu. sekvencia: -C-G-A-G-T-T-T-G-G-A-T-T-C-G-T-G.
3) Určte poradie aminokyselinových zvyškov v molekule proteínu
-G-T-A-A-G-A-T-T-T-C-T-C-G-T-G
4) Určte poradie nukleotidov v molekule mRNA, ak z nej syntetizovaný úsek molekuly proteínu má tvar: - treonín - metionín - histidín - valín - arg. - prolín - cysteín -.
5) Ako sa zmení štruktúra proteínu, ak z oblasti DNA, ktorá ho kóduje:
-G-A-T-A-C-C-G-A-T-A-A-A-G-A-C- odstrániť šiesty a trinásty (zľava) nukleotid?
6) Aké zmeny nastanú v štruktúre proteínu, ak v oblasti DNA, ktorá ho kóduje: -T-A-A-C-A-G-A-G-G-A-C-C-A-A-G-... medzi nukleotidmi 10 a 11 je cytozín, medzi nukleotidmi 13 a 14 je tymín a na konci vedľa ten guanín tam je iný guanín?
7) Určte mRNA a primárnu štruktúru proteínu kódovaného v sekcii DNA: -G-T-T-C-T-A-A-A-A-G-G-C-C-A-T- .. ak 5 - sa odstráni nukleotid a medzi 8. a 9. nukleotidom sa objaví tymidylový nukleotid?
8) Polypeptid pozostáva z nasledujúceho. aminokyseliny usporiadané za sebou: valín - alanín - glycín - lyzín - tryptofán - valín - kyselina sírovo-glutámová. Určite štruktúru úseku DNA kódujúceho vyššie uvedený polypeptid.
9) Asparagín - glycín - fenylalanín - prolín - treonín - metionín - lyzín - valín - glycín.... aminokyseliny, postupne tvoria polypeptid. Určite štruktúru úseku DNA kódujúceho tento polypeptid.

Zdroj: „Manuál pre sociálnych inštruktorov a študentov“, zostavil: O.I. Tyutyunnik (majster športu ZSSR vo vzpieraní)

https://do4a.net/data/MetaMirrorCache/b7c755e091c4939dcc1a00e6e8419675.jpg​

ŠTRUKTÚRA PROTEÍNOV

Proteíny sú prírodné vysokomolekulárne organické zlúčeniny zložené z 20 aminokyselín. Molekula proteínu je nerozvetvený polymér, ktorého minimálnou štruktúrnou jednotkou je monomér reprezentovaný aminokyselinou. Aminokyseliny v molekule proteínu sú spojené močovinovými (polypeptidovými) väzbami do dlhých reťazcov. Molekulová hmotnosť - od niekoľkých tisíc do niekoľkých miliónov atómových jednotiek. V závislosti od tvaru molekuly proteínu sa rozlišujú globulárne a fibrilárne proteíny.

Globulárne proteíny sa vyznačujú sférickým molekulárnym tvarom a sú rozpustné vo vode a soľných roztokoch. Dobrá rozpustnosť sa vysvetľuje lokalizáciou nabitých zvyškov aminokyselín na povrchu globule obklopenej hydratačným obalom, ktorý zaisťuje dobrý kontakt s rozpúšťadlom. Do tejto skupiny patria všetky enzýmy a väčšina biologicky aktívnych proteínov.

Fibrilárne proteíny sa vyznačujú vláknitou štruktúrou a sú prakticky nerozpustné vo vode a soľných roztokoch. Polypeptidové reťazce v molekulách sú umiestnené navzájom paralelne. Podieľajte sa na tvorbe štrukturálnych prvkov spojivového tkaniva (kolagény, keratíny, elastíny). Osobitnou skupinou sú komplexné bielkoviny, ktoré okrem aminokyselín zahŕňajú sacharidy, nukleové kyseliny atď. Vo všetkých živých organizmoch zohrávajú bielkoviny mimoriadne dôležitú úlohu. Podieľajú sa na stavbe buniek a tkanív, sú biokatalyzátory (enzýmy), hormóny, respiračné pigmenty (hemoglobíny), ochranné látky (imunoglobulíny) atď. Biosyntéza bielkovín prebieha na ribozómoch a je determinovaná kódom nukleovej kyseliny pri procese translácie.

20 aminokyselín, navzájom hodnotne spojených a striedajúcich sa v rôznych sekvenciách, predstavuje celú rozmanitosť prírodných bielkovín. Ľudské telo je schopné tvoriť veľa aminokyselín z iných potravinových látok, ale 9 aminokyselín si nevie samo syntetizovať a musí ich získavať z potravy. Takéto kyseliny sa nazývajú esenciálne alebo esenciálne. Sú to valín, leucín, izoleucín, lyzín, metionín, treonín, tryptofán, fenylalanín, histidín. Medzi esenciálne aminokyseliny patrí alanín, asparagín, kyselina asparágová, arginín, glycín, glutamín, kyselina glutámová, prolín, cysteín, tyrozín, série. Ak proteínu chýba akákoľvek esenciálna aminokyselina, proteín nebude úplne strávený. Z tohto pohľadu sú živočíšne produkty (mäso, ryby, mlieko) v súlade s potrebami človeka viac ako rastlinné.

Primárna štruktúra je koncept označujúci sekvenciu aminokyselinových zvyškov v proteíne. Peptidová väzba je hlavným typom väzby, ktorá určuje primárnu štruktúru.

Sekundárna štruktúra charakterizuje tvar proteínového reťazca v priestore. Táto forma sa mení v závislosti od súboru aminokyselín a ich sekvencie v polypeptidovom reťazci. Existujú dve hlavné formy sekundárnej štruktúry: α-helix a β-konfigurácia. Mnohé proteíny majú tvar a-helixu. Môžete si to predstaviť ako pravidelnú špirálu vytvorenú na povrchu valca. Stabilita špirálovej konfigurácie je určená mnohými vodíkovými väzbami medzi skupinami CO a NH peptidových väzieb; Konfigurácia β je charakteristická pre malý počet proteínov. Tvarom možno túto štruktúru prirovnať k mechu harmoniky (skladaná štruktúra)

Terciárna štruktúra vzniká ohybom peptidového reťazca v priestore. Túto konfiguráciu si možno predstaviť ako špirálu vytvorenú na valci, ktorej os periodicky mení smer, čo vedie k tvorbe ohybov.

VLASTNOSTI PROTEÍNOV

Rozpustnosť závisí od pH roztoku, charakteru rozpúšťadla (jeho dielektrickej konštanty), koncentrácie elektrolytu, t.j. na iónovej sile a type protiiónu a na štruktúre proteínu. Globulárne proteíny sú vysoko rozpustné, zatiaľ čo fibrilárne proteíny sú oveľa menej rozpustné. Pri nízkej iónovej sile ióny zvyšujú rozpustnosť proteínu neutralizáciou jeho nabitých skupín. Euglobulíny sú teda nerozpustné vo vode, ale rozpúšťajú sa v slabých roztokoch kuchynskej soli. Pri vysokej iónovej sile ióny prispievajú k zrážaniu bielkovín, akoby s nimi súťažili o molekuly vody – takzvané vysolenie bielkovín. Organické rozpúšťadlá zrážajú proteíny, čo spôsobuje ich denaturáciu.

Elektrolytické vlastnosti proteíny sú spôsobené tým, že v zásaditom prostredí sa molekuly správajú ako polyanióny so záporným celkovým nábojom a v kyslom prostredí s kladným celkovým nábojom. To určuje schopnosť proteínov migrovať v elektrickom poli na anódu alebo katódu v závislosti od čistého náboja. Na tejto vlastnosti proteínov je založená analýza ich zmesi - elektroforéza.
Denaturácia bielkovín je dôsledkom pretrhnutia slabých väzieb, čo vedie k deštrukcii sekundárnych a terciárnych štruktúr. Molekula denaturovaného proteínu je neusporiadaná – nadobúda charakter náhodnej (štatistickej) cievky. Spravidla je denaturácia bielkovín nevratná, ale v niektorých prípadoch môže po eliminácii denaturačného činidla dôjsť k renaturácii - obnove sekundárnych a terciárnych štruktúr a vlastností.

Denaturačné činidlá: vysoké teploty (prerušenie vodíkových a hydrofóbnych väzieb), kyseliny a zásady (prerušenie elektrostatických väzieb), organické rozpúšťadlá (prerušenie prevažne hydrofóbnych väzieb).

Denaturačné činidlá tiež zahŕňajú detergenty, soli ťažkých kovov, ultrafialové žiarenie a iné typy žiarenia.

Denaturácia neruší kovalentné väzby, ale zvyšuje ich dostupnosť pre iné faktory, najmä enzýmy.

FUNKCIE PROTEÍNOV

Katalytické alebo enzymatické. Všetky chemické premeny v živom organizme prebiehajú za účasti katalyzátorov. Biologické katalyzátory (enzýmy) sú bielkoviny chemickej povahy, ktoré katalyzujú chemické premeny v tele, ktoré tvoria metabolizmus.

Transportná funkcia. Proteíny transportujú alebo transportujú biologicky významné zlúčeniny v tele. V niektorých prípadoch je transportovaná zlúčenina sorbovaná proteínovou molekulou. To ich chráni pred zničením a zabezpečuje prenos cez krvný obeh. Tento druh dopravy sa nazýva pasívny. Membránové proteíny transportujú zlúčeniny z oblastí s nízkou koncentráciou do oblastí s vysokou koncentráciou. To zahŕňa značnú spotrebu energie a nazýva sa to aktívny transport.

Mechanochemická funkcia- schopnosť niektorých bielkovín meniť konformáciu, t.j. skracovať dĺžku molekuly, sťahovať sa. Takéto proteíny sa nazývajú kontraktilné proteíny (svalové proteíny), pretože vykonávajú mechanickú prácu využívajúcu energiu chemických väzieb.

Štrukturálne(plastickú) funkciu plnia najmä fibrilárne bielkoviny – prvky bunkových membrán. Tieto proteíny v zložení spojivových tkanív poskytujú ich pevnosť a elasticitu: keratín vlny a vlasov, kolagény šliach, kože, chrupaviek, cievnych stien a spojivových tkanív.

Hormonálna funkcia(riadiaca funkcia) je realizovaná hormónmi peptidovej alebo bielkovinovej povahy. Ovplyvňujú tvorbu alebo aktivitu enzýmových proteínov a menia rýchlosť chemických reakcií, ktoré katalyzujú, t.j. kontrolovať metabolické procesy

Ochranná funkcia proteíny sú realizované protilátkami, interferónmi, fibrinogénom.

Protilátky- zlúčeniny proteínovej povahy, ktorých syntéza je indukovaná počas imunitnej odpovede - reakcia tela na prenikanie cudzích proteínov alebo iných antigénnych zložiek (napríklad vysokomolekulárnych sacharidov) do vnútorného prostredia. Protilátky sa spájajú s antigénom a vytvárajú nerozpustný komplex, vďaka čomu je antigén pre telo bezpečný.

Interferóny- glukoproteíny syntetizované bunkou po preniknutí vírusu do nej. Na rozdiel od protilátok interferóny neinteragujú s antigénom, ale spôsobujú tvorbu intracelulárnych enzýmov. Blokujú syntézu vírusových proteínov, čím zabraňujú kopírovaniu vírusových informácií. Tým sa zastaví množenie vírusu.

fibrinogén- rozpustný plazmatický proteín, ktorý sa v poslednom štádiu procesu zrážania krvi premieňa na fibrín - nerozpustný proteín. Fibrín tvorí kostru krvnej zrazeniny, čím obmedzuje stratu krvi.

Plazmin- bielkovina krvnej plazmy, ktorá katalyzuje rozklad fibrínu. Tým sa zabezpečí obnovenie priechodnosti cievy upchatej fibrínovou zrazeninou.

Energetická funkcia bielkoviny poskytuje časť aminokyselín uvoľnených pri rozklade bielkovín v tkanivách. Počas procesu redoxného štiepenia aminokyseliny uvoľňujú energiu a syntetizujú nosič energie ATP (kyselina adenozíntrifosforečná). Bielkoviny tvoria asi 18 % energetického príjmu človeka.

ABSOLÚCIA PROTEÍNOV

Medzi organickými látkami živej hmoty zaujímajú bielkoviny osobitné miesto vo svojom význame a biologických funkciách. Asi 30 % všetkých bielkovín v ľudskom tele sa nachádza vo svaloch, asi 20 % v kostiach a šľachách a asi 10 % v koži. Ale najdôležitejšie bielkoviny sú enzýmy. Ich počet v tele je malý, ale riadia množstvo veľmi dôležitých chemických reakcií. Všetky procesy prebiehajúce v tele: trávenie potravy, oxidačné reakcie, činnosť žliaz s vnútornou sekréciou, svalová činnosť a funkcia mozgu sú regulované enzýmami. Ich rozmanitosť je obrovská. V jednej bunke je ich mnoho stoviek.

Proteíny alebo bielkoviny, ako sa inak nazývajú, majú veľmi zložitú štruktúru a sú najkomplexnejšími živinami. Proteíny sú nevyhnutnou súčasťou všetkých živých buniek. Bielkoviny zahŕňajú uhlíka, vodík, kyslík, dusíka, síra a niekedy fosfor. Najcharakteristickejšou vlastnosťou proteínu je jeho prítomnosť dusíka.

Ostatné živiny dusík neobsahujú. Preto sa proteín nazýva látka obsahujúca dusík. Hlavnými látkami obsahujúcimi dusík, ktoré tvoria proteín, sú aminokyseliny. Počet aminokyselín je malý - je známych len 28. Celá obrovská rozmanitosť bielkovín, ktoré sa nachádzajú v prírode, je iná kombinácia známych aminokyselín. Vlastnosti a kvality bielkovín závisia od ich kombinácie.

Keď sa spoja dve alebo viac aminokyselín, vytvorí sa komplexnejšia zlúčenina - polypeptid. Polypeptidy, keď sa spoja, vytvoria ešte väčšie a zložitejšie častice a v konečnom dôsledku aj komplexnú molekulu proteínu.

V tráviacom trakte sa prostredníctvom série medzistupňov (albumózy a peptóny) bielkoviny štiepia na jednoduchšie zlúčeniny (polypeptidy) a potom na aminokyseliny. Aminokyseliny, na rozdiel od bielkovín, sú ľahko absorbované a absorbované telom. Telo ich využíva na tvorbu vlastných špecifických bielkovín. Ak v dôsledku nadmerného prísunu aminokyselín pokračuje ich rozklad v tkanivách, potom dochádza k ich oxidácii na oxid uhličitý a vodu.

Väčšina bielkovín je rozpustná vo vode. Vďaka svojej veľkej veľkosti molekuly bielkovín takmer neprechádzajú cez póry bunkových membrán. Pri zahrievaní sa vodné roztoky bielkovín koagulujú. Existujú bielkoviny (napríklad želatína), ktoré sa rozpúšťajú vo vode iba pri zahrievaní.

Po vstrebaní sa potrava dostáva najskôr do ústnej dutiny a potom cez pažerák do žalúdka. Čistá žalúdočná šťava je bezfarebná a má kyslú reakciu, ktorá je spôsobená prítomnosťou kyseliny chlorovodíkovej v koncentrácii 0,5 %.

Žalúdočná šťava má schopnosť tráviť potravu, čo je spôsobené prítomnosťou enzýmov v nej. Obsahuje pepsín, enzým, ktorý štiepi bielkoviny na peptóny a albumózy. Pepsín je produkovaný žľazami žalúdka v neaktívnej forme, ale stáva sa aktívnym, keď je vystavený kyseline chlorovodíkovej. Pepsín pôsobí len v kyslom prostredí a pri pôsobení zásaditého prostredia sa stáva neaktívnym.

Keď sa jedlo dostane do žalúdka, zostane tam 3 až 10 hodín. Dĺžka pobytu potravy v žalúdku závisí od jej povahy a fyzického stavu – či je tekutá alebo pevná. Voda opúšťa žalúdok ihneď po vstupe. Jedlo obsahujúce viac bielkovín zostáva v žalúdku dlhšie ako uhľohydrátové potraviny; Tučné jedlá zostávajú v žalúdku ešte dlhšie. K pohybu potravy dochádza v dôsledku stiahnutia žalúdka, čo uľahčuje prechod už značne natrávenej potravinovej kaše do pylorickej časti a následne do dvanástnika, kde sa ďalej trávi. Tu sa na potravinovú kašu naleje šťava z črevných žliaz, ktorou je posiata črevná sliznica, ako aj pankreatická šťava a žlč. Pod vplyvom týchto štiav sa potravinové látky - bielkoviny, tuky, sacharidy - ďalej štiepia a privádzajú do stavu, kedy sa môžu vstrebávať do krvi a lymfy.
Pankreatická šťava je bezfarebná a má zásadité reakciu.

Jedným z hlavných enzýmov je trypsín, nachádzajúce sa v pankreatickej šťave v neaktívnom stave vo forme trypsinogénu. Trypsinogén nemôže štiepiť proteíny, pokiaľ nie je prevedený do aktívneho stavu, t.j. do trypsínu. K tomu dochádza pod vplyvom látky nachádzajúcej sa v črevnej šťave enterokináza. Enterokináza sa produkuje v črevnej sliznici. V dvanástniku účinok pepsínu zaniká, keďže pepsín pôsobí len v kyslom prostredí. Ďalšie trávenie bielkovín pokračuje pod vplyvom trypsínu.

Trypsín je veľmi aktívny v alkalickom prostredí. Jeho pôsobenie pokračuje v kyslom prostredí, ale jeho aktivita klesá. Trypsín pôsobí na bielkoviny a štiepi ich na bielkoviny a peptóny a ďalej na aminokyseliny.

V žalúdku a dvanástniku sa bielkoviny, tuky a sacharidy rozložia takmer úplne, len časť z nich zostane nestrávená. V tenkom čreve dochádza pod vplyvom črevnej šťavy ku konečnému rozkladu všetkých živín a vstrebávaniu produktov do krvi. K tomu dochádza prostredníctvom kapilár, z ktorých každá sa blíži ku klkom umiestneným na stene tenkého čreva.

METABOLIZMUS PROTEÍNOV

Po rozpade bielkovín v tráviacom trakte sa výsledné aminokyseliny absorbujú do krvi spolu s malým množstvom polypeptidov - zlúčenín pozostávajúcich z niekoľkých aminokyselín. Z aminokyselín si bunky nášho tela syntetizujú proteín, ktorý sa líši od konzumovaného proteínu a je charakteristický pre daný ľudský organizmus.

K tvorbe nových bielkovín v tele človeka a zvierat dochádza nepretržite, pretože počas života nahrádza odumierajúce krvinky, kožu, črevnú sliznicu atď. vznikajú nové, mladé bunky. Proteíny sa s potravou dostávajú do tráviaceho traktu, kde sa rozkladajú na aminokyseliny a z vstrebaných aminokyselín vzniká bunkovo ​​špecifický proteín. Ak sa proteín pri obchádzaní tráviaceho traktu dostane priamo do krvi, potom ho ľudské telo nielenže nemôže použiť, ale spôsobí aj množstvo vážnych komplikácií. Telo reaguje na takéto zavedenie bielkovín prudkým zvýšením teploty a niektorými ďalšími javmi. Ak sa proteín znovu zavedie po 15-20 dňoch, môže dôjsť až k smrti v dôsledku respiračnej paralýzy, závažnej srdcovej dysfunkcie a celkových kŕčov.

Proteíny sa nedajú nahradiť žiadnymi inými živinami, keďže syntéza bielkovín v tele je možná len z aminokyselín. Preto je prísun všetkých alebo najdôležitejších aminokyselín taký nevyhnutný.

Zo známych aminokyselín nie všetky majú pre telo rovnakú hodnotu. Medzi nimi sú také, ktoré môžu byť nahradené inými alebo syntetizované v tele z iných aminokyselín. Spolu s tým existujú esenciálne aminokyseliny, pri ktorých nedostatku alebo dokonca jednej z nich je metabolizmus bielkovín v tele narušený.

Proteíny neobsahujú vždy všetky aminokyseliny, niektoré obsahujú viac aminokyselín, ktoré telo potrebuje, iné naopak menej. Rôzne proteíny obsahujú rôzne aminokyseliny a v rôznych pomeroch.

Bielkoviny, ktoré obsahujú všetky aminokyseliny, ktoré telo potrebuje, sa nazývajú kompletné bielkoviny. Proteíny, ktoré neobsahujú všetky potrebné aminokyseliny, sú neúplné.

Príjem plnohodnotných bielkovín je pre človeka dôležitý, pretože z nich si telo môže voľne syntetizovať svoje špecifické bielkoviny. Kompletný proteín však môže byť nahradený dvoma alebo tromi neúplnými proteínmi, ktoré sa navzájom dopĺňajú a poskytujú celkovo všetky potrebné aminokyseliny. V dôsledku toho je pre normálne fungovanie tela nevyhnutné, aby potrava obsahovala kompletné bielkoviny alebo súbor nekompletných bielkovín, ktoré sa v obsahu aminokyselín rovnajú plnohodnotným bielkovinám.

Príjem kompletných bielkovín z potravy je pre rastúci organizmus mimoriadne dôležitý, pretože v detskom tele spolu s obnovou odumierajúcich buniek, ako aj u dospelých, vznikajú vo veľkom počte nové bunky.

Bežná zmiešaná strava obsahuje rôzne bielkoviny, ktoré spoločne zabezpečujú telu potrebu aminokyselín. Dôležitá je nielen biologická hodnota bielkovín dodávaných s jedlom, ale aj ich množstvo. Pri nedostatočnom príjme bielkovín je normálny rast tela pozastavený alebo oneskorený, pretože v dôsledku nedostatočného príjmu nie sú uspokojené potreby bielkovín.

Kompletné bielkoviny zahŕňajú najmä bielkoviny živočíšneho pôvodu, okrem želatíny, ktorá je neplnohodnotnou bielkovinou. Nekompletné bielkoviny sú prevažne rastlinného pôvodu. Niektoré rastliny (zemiaky, strukoviny atď.) však obsahujú kompletné bielkoviny. Zo živočíšnych bielkovín sú pre telo cenné najmä bielkoviny z mäsa, vajec, mlieka atď.