پروتئین ها ترکیبات مولکولی بالا (پلیمرها) متشکل از اسیدهای آمینه - واحدهای مونومر هستند که توسط پیوندهای پپتیدی به یکدیگر متصل می شوند. تمام 20 اسید آمینه موجود در پروتئین ها اسیدهای آمینه هستند که ویژگی مشترک آنها وجود یک گروه آمینه - NH2 و یک گروه کربوکسیل - COOH در اتم کربن a است. اسیدهای آمینه a از نظر ساختار گروه R و بنابراین در خواص آنها با یکدیگر متفاوت هستند. همه اسیدهای آمینه را می توان بر اساس قطبیت گروه های R گروه بندی کرد، به عنوان مثال. توانایی آنها در تعامل با آب در مقادیر PH بیولوژیکی.

در موجودات زنده، ترکیب اسید آمینه پروتئین ها توسط کد ژنتیکی تعیین می شود، در بیشتر موارد، 20 اسید آمینه استاندارد در طول سنتز استفاده می شود. ترکیبات متعدد آنها مولکول های پروتئینی با خواص بسیار متنوعی را ایجاد می کند. بعلاوه، باقیمانده‌های اسید آمینه در یک پروتئین اغلب در معرض تغییرات پس از ترجمه قرار می‌گیرند، که می‌تواند هم قبل از شروع عملکرد پروتئین و هم در طول "کار" خود در سلول رخ دهد. اغلب در موجودات زنده، چندین مولکول از پروتئین های مختلف مجتمع های پیچیده ای را تشکیل می دهند، به عنوان مثال، مجتمع فتوسنتزی.

کریستال های پروتئین های مختلف در ایستگاه فضایی میر و در طول پروازهای شاتل ناسا رشد کرده اند. پروتئین های بسیار خالص شده، کریستال هایی را در دماهای پایین تشکیل می دهند که برای مطالعه ساختار فضایی یک پروتئین خاص استفاده می شود.

عملکرد پروتئین ها در سلول های موجودات زنده نسبت به سایر بیوپلیمرها - پلی ساکاریدها و DNA - متنوع تر است. بنابراین، پروتئین های آنزیمی وقوع واکنش های بیوشیمیایی را کاتالیز می کنند و نقش مهمی در متابولیسم دارند. برخی از پروتئین ها عملکرد ساختاری یا مکانیکی دارند و اسکلت سلولی را تشکیل می دهند که شکل سلول ها را حفظ می کند. پروتئین ها همچنین نقش کلیدی در سیستم های پیام رسانی سلولی، پاسخ ایمنی و چرخه سلولی دارند.

پروتئین ها بخش مهمی از تغذیه حیوان و انسان هستند (منابع اصلی: گوشت، مرغ، ماهی، شیر، آجیل، حبوبات، غلات؛ به میزان کمتر: سبزیجات، میوه ها، انواع توت ها و قارچ ها)، زیرا بدن آنها نمی تواند تمام مواد لازم را سنتز کند. اسیدهای آمینه و برخی باید از غذاهای پروتئینی تهیه شوند. در طول هضم، آنزیم ها پروتئین های مصرف شده را به اسیدهای آمینه تجزیه می کنند که برای بیوسنتز پروتئین های خود بدن استفاده می شود یا بیشتر برای تولید انرژی تجزیه می شوند.

تعیین توالی اسید آمینه اولین پروتئین، انسولین، با تعیین توالی پروتئین، جایزه نوبل شیمی را در سال 1958 به فردریک سانگر داد. اولین ساختارهای سه بعدی پروتئین های هموگلوبین و میوگلوبین به ترتیب توسط ماکس پروتز و جان کندرو در اواخر دهه 1950 توسط پراش اشعه ایکس به دست آمد که در سال 1962 جایزه نوبل شیمی را دریافت کردند.

پیوندهای پپتیدی از برهمکنش گروه a-آمینه یک اسید آمینه با گروه a-کربوکسیل یک اسید آمینه دیگر ایجاد می شود: پیوند پپتیدی یک پیوند کووالانسی آمیدی است که اسیدهای آمینه را در یک زنجیره به هم متصل می کند. بنابراین، پپتیدها زنجیره ای از اسیدهای آمینه هستند.

تصویری از توالی اسید آمینه یک زنجیره با اسید آمینه N ترمینال شروع می شود. شماره گذاری باقی مانده های اسید آمینه با آن آغاز می شود. در زنجیره پلی پپتیدی این گروه بارها تکرار می شود: -NH-CH-CO-. این گروه ستون فقرات پپتیدی را تشکیل می دهند. در نتیجه، زنجیره پلی پپتیدی از یک ستون فقرات (اسکلت) تشکیل شده است که دارای ساختار منظم و تکرار شونده و زنجیره های جانبی مجزا از گروه های R است. ساختار اولیه با ترتیب (توالی) تناوب اسیدهای آمینه در زنجیره پلی پپتیدی مشخص می شود. حتی پپتیدهایی با طول و ترکیب اسید آمینه یکسان می توانند مواد مختلفی باشند زیرا توالی اسیدهای آمینه در زنجیره متفاوت است. توالی اسیدهای آمینه در یک پروتئین منحصر به فرد است و توسط ژن ها تعیین می شود. حتی تغییرات کوچک در ساختار اولیه می تواند به طور جدی خواص پروتئین را تغییر دهد. نتیجه گیری اینکه هر باقی مانده اسید آمینه در پروتئین برای حفظ ساختار و عملکرد طبیعی پروتئین ضروری است نادرست است.

خواص عملکردی پروتئین ها با ترکیب آنها تعیین می شود، به عنوان مثال. محل زنجیره پلی پپتیدی در فضا ترکیب منحصر به فرد هر پروتئین توسط ساختار اولیه آن تعیین می شود. در پروتئین ها، دو سطح از ترکیب زنجیره پپتیدی وجود دارد - ساختار ثانویه و سوم. ساختار ثانویه پروتئین ها با توانایی گروه های پیوند پپتیدی برای انجام برهمکنش های هیدروژنی تعیین می شود: C=O....HN. پپتید تمایل به اتخاذ ترکیبی با حداکثر پیوند هیدروژنی دارد. با این حال، امکان تشکیل آنها با این واقعیت محدود می شود که پیوند پپتیدی تا حدی ماهیت دوگانه دارد، بنابراین چرخش به دور آن دشوار است. زنجیره پپتیدی نه یک ترکیب دلخواه، بلکه یک ترکیب کاملاً تعریف شده به دست می آورد که توسط پیوندهای هیدروژنی ثابت می شود. چندین روش شناخته شده برای تخمگذار یک زنجیره پلی پپتیدی وجود دارد: a-helix - که توسط پیوندهای هیدروژنی درون زنجیره ای بین گروه NH از یک باقیمانده اسید آمینه و گروه CO از باقی مانده چهارم از آن تشکیل می شود. b-ساختار (ورق تا شده) - توسط پیوندهای هیدروژنی بین زنجیره ای یا پیوندهای بین بخش های یک زنجیره پلی پپتیدی که در جهت مخالف خم شده است. درهم تنیدگی به مناطقی گفته می شود که سازمان فضایی منظم و دوره ای ندارند. اما ترکیب این نواحی نیز به شدت توسط توالی اسید آمینه تعیین می شود. محتوای مارپیچ های a و ساختارهای b در پروتئین های مختلف متفاوت است: برای پروتئین های فیبریلار - فقط یک مارپیچ a یا فقط یک ورقه تا شده b. و برای پروتئین های کروی - قطعات منفرد زنجیره پلی پپتیدی: یا یک مارپیچ a، یا یک صفحه تاشو b، یا یک سیم پیچ تصادفی. ساختار سوم پروتئین های کروی نشان دهنده جهت گیری فضایی زنجیره پلی پپتیدی حاوی a-helices، b-ساختارها و مناطق بدون ساختار تناوبی (یک سیم پیچ تصادفی) است. تا شدن اضافی زنجیره پلی پپتیدی پیچ خورده یک ساختار فشرده را تشکیل می دهد. این در درجه اول در نتیجه تعامل بین زنجیره های جانبی باقی مانده اسید آمینه رخ می دهد.



نوع درس:یکپارچه

اهداف درس:

آموزشی

• گسترش دانش در مورد پروتئین ها - پلیمرهای بیولوژیکی.
• ساختار، ترکیب و خواص پروتئین ها را بیابید.
• پروتئین ها را بر اساس عملکرد آنها در بدن طبقه بندی کنید.

آموزشی:

• شکل گیری شایستگی های آموزشی پایه: آموزشی، ارتباطی، شخصی.
• توسعه مهارت ها و توانایی های کار آموزشی مستقل با منابع اطلاعاتی.
• توسعه مهارت های تجزیه و تحلیل، مقایسه، تعمیم، نتیجه گیری، صحبت در مقابل مخاطبان.

آموزشی:

• شکل گیری استقلال کافی دانش آموزان
• پرورش نیاز به دانش، افزایش علایق شناختی، القای علاقه به علوم طبیعی.

اهداف درس:

• استفاده از مطالب تاریخی در هنگام معرفی موضوع درس
• گنجاندن عناصر و فناوری اطلاعات در فرآیند توضیح مطالب درسی (ارائه چند رسانه ای).

شرح مختصری از پیشرفت درس(مدت زمان درس 90 دقیقه)

1. معرفی
2. ساختار و ترکیب پروتئین ها
3. طبقه بندی ساختاری پروتئین ها
4. خواص پروتئین ها
5. عملکرد پروتئین ها
6. اهمیت پروتئین ها و آنزیم ها
7. مرحله بازتابی-ارزیابی
8. نتیجه.

تجهیزات و مواد مورد نیاز:پروژکتور چند رسانه ای، لوله آزمایش، نگهدارنده، لامپ الکل، کبریت، پیپت؛ محلول پروتئین، محلول اسید نیتریک (مغلط)، سولفات مس، فنل، هیدروکسید سدیم، هیدروکسید مس، آب، پروتئین مرغ

خلاصه درس مفصل

انگیزه دانشجویی

در حال تغییر هر لحظه
تصویر شما عجیب است،
دمدمی مزاج مانند یک کودک و شبح مانند مانند دود،
همه جا زندگی در اضطرابی می جوشد،
ترکیب عالی با چیزهای بی اهمیت و خنده دار...
S.Ya. نادسون

معلم زیست شناسی

سطرهایی از شعر نادسون در مورد چیست؟ زندگی چیست؟ او از کجا روی زمین آمده است؟ این سوال برای قرن ها و توسط بسیاری از دانشمندان پرسیده شده است. در میان آنها می توان به الکساندر هومبولت، جهانگرد و طبیعت شناس، فردریش انگلس، اشاره کرد که "زندگی را به عنوان... شیوه ای از وجود اجسام پروتئینی..." تعریف کرد.

ما توجه ویژه ای به مطالعه پروتئین ها داریم، زیرا پروتئین ها جزء اصلی تمام حیات روی زمین هستند. هیچ ماده ای به اندازه پروتئین وظایف خاص و متنوعی را در بدن انجام نمی دهد. (اسلاید 1، پیوست 1)

پروتئین‌ها ترکیبات آلی پیچیده‌ای هستند که پلیمرهای مولکولی بالا - ماکرومولکول‌ها - از بلوک‌های زیر مولکولی استاندارد ساخته شده‌اند که توسط نوع خاصی از پیوند شیمیایی به هم متصل شده‌اند و پیکربندی‌های فضایی خاصی را تشکیل می‌دهند. اولین کسی که اصل بلوک ساختار پروتئین و ساختار شیمیایی بلوک ها را ایجاد کرد، بیوشیمیدان برجسته آلمانی، امیل هرمان فیشر (1852-1919) بود. به پروتئین ها پروتئین نیز گفته می شود.

اطلاعات ژنتیکی تجسم واقعی خود را در پروتئین ها دریافت می کند. هسته سلول حاوی هزاران ژن است که هر کدام یک ویژگی ارگانیسم را تعیین می کنند. بنابراین، هزاران پروتئین مختلف در سلول وجود دارد که هر کدام عملکرد خاصی را انجام می دهند که توسط ژن مربوطه تعیین می شود.

هر نوع پروتئین دارای ترکیب شیمیایی و ساختار منحصر به فردی است که خواص بیولوژیکی آن را تعیین می کند. در نتیجه، پروتئین ها موضوع علوم بیولوژیکی و شیمیایی هستند، مانند بیوشیمی، بیوفیزیک، زیست شناسی مولکولی یا شیمی بیورگانیک. داستان امروز در مورد پروتئین ها بر اساس دستاوردهای همه این علوم خواهد بود.

ساختار و ترکیب پروتئین ها

معلم شیمی

با توجه به پیچیدگی مولکول های پروتئین و تنوع بسیار زیاد عملکرد آنها، ایجاد یک طبقه بندی واضح از پروتئین ها بر اساس یک اساس بسیار دشوار است، بنابراین، در حال حاضر سه طبقه بندی مختلف از پروتئین ها پذیرفته شده است.

1) با ترکیب، 2) بر اساس ساختار، 3) توسط توابع

دانش آموز اول

همه پروتئین ها از کربن، هیدروژن، اکسیژن و نیتروژن ساخته شده اند. . ترکیب شیمیایی تقریبی پروتئینرا می توان با جدول زیر نشان داد: (اسلاید2) C 50 - 55٪، O 19 - 24٪، H 6.5 - 7.3٪، N 15 - 19٪، S 0.2 -2.4٪.

پروتئین ها بیش از 50٪ از کل جرم ترکیبات آلی در یک سلول حیوانی را تشکیل می دهند: (slide3) در ماهیچه ها - 80٪، در پوست - 63٪، در کبد - 57٪، در مغز - 45٪، در استخوان ها -28. %

فرمول های شیمیایی برخی از پروتئین ها: (اسلاید 4)

پنی سیلین C16H18O4N2

کازئین С1864Н3021О576N468 S2

هموگلوبین C3032H4816 O872N780S8Fe4

معلم زیست شناسی

توده های مولکولی برخی از ترکیبات پروتئینی و غیر پروتئینی:

اتیل الکل 46

سفیده تخم مرغ تقریباً 36000 است

پروتئین ویروس موزاییک تنباکو تقریباً 40,000,000

این جداول پیچیدگی فوق‌العاده ساختار پروتئین‌ها را با مواد غیر پروتئینی نشان می‌دهد.

پروتئین‌ها بیوپلیمرهای پیچیده‌ای هستند که بلوک‌های زیر مولکولی آن‌ها یا مونومرها مشتقات شیمیایی اسیدهای آمینه به نام باقی مانده‌های اسید آمینه هستند. 20 باقی مانده اسید آمینه در تشکیل پروتئین ها نقش دارند

بیایید ساختار کلی و ترکیب اسیدهای آمینه لازم برای ساخت پروتئین ها را در نظر بگیریم.

مولکول هر اسید آمینه حاوی یک گروه آمینه - 2 و یک گروه کربوکسیل - COOH، متصل به گروه YuCH، که رادیکال های جانبی مختلف نیز به آن متصل شده است، تعیین شده - R. همه این گروه ها با پیوندهای کووالانسی به هم متصل هستند.

بنابراین، اسیدهای آمینه موجود در ساختار پروتئین دارای فرمول کلی زیر هستند: (اسلاید 5)

توجه داشته باشید که چندین صد اسید آمینه شناخته شده است، اما معمولاً تنها 20 مورد از آنها توسط بدن برای بیوسنتز پروتئین استفاده می شود.

معلم شیمی(اسلاید 6)

پروتئین ها (پلی پپتیدها) بیوپلیمرهایی هستند که از بقایای اسید آمینه ای ساخته شده اند که توسط پیوندهای پپتیدی به هم متصل شده اند. وجود پیوندهای پپتیدی در پروتئین ها توسط دانشمند A.Ya پیشنهاد شد.

پیوند پپتیدی یک پیوند آمیدی -CO-NH- است که از برهمکنش اسیدهای آمینه به دلیل واکنش بین گروه آمینه NH2 یک مولکول و گروه کربوکسیل یک مولکول دیگر ایجاد می شود.

(اسلاید 7) ماکرومولکول های پلی پپتیدهای طبیعی (پروتئین ها) از باقی مانده های اسید آمینه -NH-CH(R)-CO- تشکیل شده اند.

رادیکال R می‌تواند شامل زنجیره‌های باز، کربوسیکلت‌ها و هتروسیکل‌ها و همچنین گروه‌های عملکردی مختلف (-SH، -OH، -COOH، -NH2) باشد.

طرح تشکیل پلی پپتید (اسلاید 8 )

طبقه بندی ساختاری پروتئین ها

معلم زیست شناسی(اسلاید 9)

ماکرومولکول های پروتئینی ساختار شیمیایی و فضایی کاملاً منظمی دارند که برای تجلی خواص بیولوژیکی خاص آنها بسیار مهم است.

4 سطح از سازماندهی ساختاری پروتئین ها وجود دارد:

ساختار اولیه، ساختار ثانویه، ساختار سوم، ساختار چهارتاییباقی مانده های اسید آمینه در زنجیره پلی پپتیدی. پیوندهای پپتیدی استحکام خاصی را فراهم می کنند و ساختار اولیه- مجموعه و توالی مشخص، پایداری سازه. با این حال، زنجیره های پلی پپتیدی دراز در طبیعت به دلیل تشکیل پیوندهای درون مولکولی، ساختار مرتبه بالاتری را تشکیل می دهند. رمزگشایی ساختار اولیه پروتئین ها در سال 1953 آغاز شد، زمانی که ساختار یک پپتید کوتاه، اکسی توسین، که تنها حاوی 8 باقی مانده اسید آمینه بود، ایجاد شد. در سال 1955 یک پپتید بزرگتر، انسولین، رمزگشایی شد که از دو زنجیره پپتیدی تشکیل شده توسط 51 باقی مانده اسید آمینه تشکیل شده است. (اسلاید 10)

ساختار ثانویه- در سال 1951، دانشمندان آمریکایی لینوس پاولینگ و رابرت کوری نشان دادند که وقتی پیوندهای هیدروژنی بین بقایای اسیدهای آمینه واقع در فاصله معینی از یکدیگر در ساختار اولیه تشکیل می شود، یک مولکول پروتئین رشته ای فرمول به اصطلاح مارپیچ را به دست می آورد. این نوع مارپیچ ظاهر پلکانی مارپیچ با پیچ های منظم دارد که در آن هر اولین و چهارمین باقی مانده اسید آمینه با پیوندهای هیدروژنی به هم متصل می شوند. (اسلاید 11)

ساختار سوم -با بسته بندی فضایی سه بعدی زنجیره پلی پپتیدی مشخص می شود. در نتیجه تشکیل آن، ابعاد خطی مولکول پروتئین می تواند 10 برابر کمتر از طول زنجیره پلی پپتیدی شود. شکل گیری ساختار سوم بر اساس تشکیل پیوندهای مختلف بین باقی مانده های اسید آمینه است که در ساختار اولیه بسیار دور هستند. رویکرد آنها می تواند به دلیل پیوندهای S-S کووالانسی (پل های دی سولفیدی)، پیوندهای هیدروژنی، برهمکنش های آبگریز و یونی انجام شود. (اسلاید 12)

ساختار کواترنری

پروتئین هایی وجود دارند که مولکول های آنها می توانند در ساختارهای بزرگ تری ترکیب شوند. در این حالت، بخش‌های مجزای مولکول پروتئین که زیر واحدها یا الیگومرها نامیده می‌شوند، از طریق پیوندهای نسبتا ضعیف به زیر واحدهای دیگر متصل می‌شوند و یک کمپلکس ماکرومولکولی را تشکیل می‌دهند. آرایش زنجیره های پلی پپتیدی زیر واحدها نسبت به یکدیگر، یعنی روش بسته بندی فضایی مشترک آنها، ساختار چهارتایی پروتئین را نشان می دهد. این ساختار مولکول پروتئین، فعالیت بیولوژیکی خاص پروتئین را تعیین می کند.

مجموعه‌ای از چندین ماکرومولکول پروتئینی (کمپلکس‌های پروتئینی)، که از تعامل زنجیره‌های پلی پپتیدی مختلف تشکیل می‌شوند. (اسلاید 13)

بچه ها، حالا بیایید دانشی را که به دست آورده اید در سیستم قرار دهیم: (اسلاید 14)

خواص پروتئین ها (اسلاید 15)

معلم شیمی:بچه ها، اکنون ما یک تحقیق کوچک انجام می دهیم که در نتیجه با خواص پروتئین ها آشنا خواهید شد.

انحلال پذیری(محلول پروتئین مرغ)

هیدرولیز

هنگامی که پروتئین ها هیدرولیز می شوند، اسیدهای آمینه تشکیل می شوند.

دناتوره سازی

هنگامی که پروتئین ها گرم می شوند، ابتدا ساختار چهارم و سپس ساختار سوم پروتئین از بین می رود و غیره. هنگامی که حرارت متوقف می شود، مولکول های پروتئین دوباره به ساختارهای پیچیده تبدیل می شوند. در نتیجه، پروتئین را می توان به طور کامل تنها با حرارت بسیار زیاد از بین برد، که ساختار اولیه - زنجیره پلی پپتیدی را از بین می برد. هنگامی که پروتئین ها گرم می شوند، ابتدا ساختار چهارم و سپس ساختار سوم پروتئین از بین می رود و غیره. هنگامی که حرارت متوقف می شود، مولکول های پروتئین دوباره به ساختارهای پیچیده تبدیل می شوند. در نتیجه، پروتئین را می توان به طور کامل تنها با حرارت بسیار زیاد از بین برد، که ساختار اولیه - زنجیره پلی پپتیدی را از بین می برد.

نشان دادن تجربه:

تجربه شماره 1پروتئین + گرمایش --- دناتوره شدن (بارش)

تجربه شماره 2پروتئین + فنل --- دناتوره شدن (رسوب)

تجربه شماره 3پروتئین + CuSO4 --- دناتوره شدن (رسوب)

واکنش های رنگی:

پروتئین ها با تا شدن و تشکیل یک رسوب زرد رنگ تحت اثر اسید نیتریک (واکنش زانتوپروتئین) و تشکیل رنگ بنفش در هنگام واکنش پروتئین با هیدروکسید مس (II) مشخص می شوند (واکنش بیورت).

تجربه 1. واکنش بیورت - شناسایی گروه های پپتیدی در یک مولکول پروتئین

معرف ها 2 میلی لیتر محلول سولفات مس (II).

الگوریتم

1. همان حجم محلول هیدروکسید سدیم را به محلول پروتئین اضافه کنید.

2. 2-3 قطره محلول سولفات مس (II) را به مخلوط اضافه کنید

3. لوله آزمایش را تکان دهید و تغییر رنگ را مشاهده کنید. (قرمز-بنفش ظاهر می شود)

تجربه 2. واکنش زانتوپروتئین - نیتراسیون هسته های بنزن موجود در رادیکال های مولکول های پروتئین

تجهیزات و معرف ها. لوله آزمایش، نگهدارنده، لامپ الکل، کبریت، پیپت؛ 2 میلی لیتر محلول پروتئین، 0.5 میلی لیتر محلول اسید نیتریک (conc.)

الگوریتم

1. 2 میلی لیتر محلول پروتئین را در لوله آزمایش بریزید.

2. 0.5 میلی لیتر محلول اسید نیتریک را به صورت قطره ای اضافه کنید.

3. لوله آزمایش را گرم کنید.

4. تغییر رنگ را مشاهده کنید. (پروتئین زرد می شود.)

معلم زیست شناسی

وظایف پروتئین ها در طبیعت:(اسلاید 16)

پروتئین ها بخشی از تمام غشای سلولی و اندامک های سلولی و همچنین ساختارهای خارج سلولی هستند. عملکرد پروتئین کراتین عملکرد ساختاریاین پروتئین از مو، پشم، شاخ، سم و لایه مرده بالایی پوست تشکیل شده است. در لایه های عمیق تر پوست پدهایی از کلاژن و پروتئین الاستین وجود دارد. این پروتئین ها هستند که استحکام و خاصیت ارتجاعی پوست را فراهم می کنند.

تابع بعدی ، انرژی.پروتئین ها می توانند تجزیه شوند، اکسید شوند و انرژی مورد نیاز برای زندگی را تامین کنند.

موتور.پروتئین‌های انقباضی ویژه در همه انواع حرکت سلولی و بدن نقش دارند: تشکیل شبه‌پایان، سوسو زدن مژک‌ها و ضربه زدن به تاژک‌ها در تک یاخته‌ها، انقباض عضلانی در حیوانات چند سلولی و تامین پروتئین‌های ماهیچه‌ای اکتین و میوزین.

حمل و نقل.پروتئین های حمل و نقل مختلفی در خون، در غشای سلولی خارجی، در سیتوپلاسم و هسته سلول ها وجود دارد. پروتئین‌های ناقلی در خون وجود دارند که هورمون‌های خاصی را شناسایی و متصل می‌کنند و آنها را به سلول‌های هدف می‌رسانند. پروتئین هایی مانند هموگلوبین و هموسیانین که حامل اکسیژن هستند و میوگلوبین که اکسیژن را در ماهیچه ها نگه می دارد را منتقل می کند.

ذخیره سازی.به لطف پروتئین ها، مواد خاصی را می توان در بدن ذخیره کرد. آلبومین تخم مرغ به عنوان پروتئین ذخیره کننده آب در سفیده تخم مرغ عمل می کند، کازئین شیر منبع انرژی است و پروتئین فریتین آهن را در زرده تخم مرغ، طحال و کبد نگه می دارد.

محافظ. در پاسخ به نفوذ پروتئین های خارجی یا میکروارگانیسم های دارای خواص آنتی ژنیک به بدن، لنفوسیت های خون پروتئین های خاصی را تشکیل می دهند - آنتی بادی هایی که می توانند آنها را متصل و خنثی کنند. بزاق و اشک حاوی پروتئین لیزوزیم هستند، آنزیمی که دیواره سلولی باکتری را از بین می برد. فیبرین و ترومبین به توقف خونریزی کمک می کنند.

کاتالیزوری.پروتئین ها کاتالیزورهای بیولوژیکی هستند. مثلا پپسین، تریپسین و غیره.

• ساختاری (کراتین پشم، فیبروئین ابریشم، کلاژن
• انرژی
• موتور (اکتین، میوزین)؛
• حمل و نقل (هموگلوبین)؛
• یدکی (کازئین، آلبومین تخم مرغ)؛
• محافظ (ایمونوگلوبولین ها) و غیره
• کاتالیزور (آنزیم)؛

اهمیت پروتئین ها و آنزیم ها

دانش آموز دوم

در بین پروتئین ها، یک زیر کلاس خاص و بسیار مهم وجود دارد - آنزیم ها.

آنزیم ها پروتئین هایی هستند که دارای فعالیت کاتالیزوری هستند. واکنش های تسریع کننده همه آنزیم ها برای بستر خود بسیار خاص هستند و به عنوان یک قاعده، تنها یک واکنش بسیار خاص را کاتالیز می کنند. کار آنزیم ها تحت تأثیر عوامل متعددی است: pH، دما، ترکیب یونی محیط و غیره.

بیماری های ناشی از کمبود آنزیم به طور گسترده ای شناخته شده است. مثال: عدم هضم شیر (بدون آنزیم لاکتاز). هیپوویتامینوز (کمبود ویتامین) تعیین فعالیت آنزیمی در مایعات بیولوژیکی برای تشخیص بیماری اهمیت زیادی دارد. به عنوان مثال، هپاتیت ویروسی با فعالیت آنزیم های پلاسمای خون تعیین می شود.

آنزیم ها به عنوان معرف در تشخیص بیماری های خاص استفاده می شوند.

از آنزیم ها برای درمان برخی بیماری ها استفاده می شود. نمونه هایی از برخی داروهای مبتنی بر آنزیم: پانکراتین، فستال، لیداز.

از آنزیم ها در صنعت استفاده می شود.

در صنایع غذایی از آنزیم ها در تهیه نوشابه، پنیر، کنسرو، سوسیس و گوشت دودی استفاده می شود.

در دامپروری از آنزیم ها در تهیه خوراک استفاده می شود.

در تولید مواد عکاسی از آنزیم ها استفاده می شود.

از آنزیم ها در فرآوری کتان و کنف استفاده می شود.

از آنزیم ها برای نرم کردن چرم در صنعت چرم استفاده می شود.

آنزیم ها بخشی از پودرهای لباسشویی هستند.

مرحله بازتابی-ارزیابی

اکنون با استفاده از کارت های تست و سیگنال، بررسی خواهیم کرد که چگونه به مطالب تسلط دارید.

برای پاسخ "بله" کارت قرمز و برای پاسخ "خیر" کارت آبی می گیرید.

1. پروتئین ها حاوی آمینو اسیدهایی هستند که با پیوندهای هیدروژنی به یکدیگر متصل هستند.

2. پیوند پپتیدی پیوندی است بین کربن گروه کربوکسیل یک اسید آمینه و نیتروژن گروه آمینه یک اسید آمینه دیگر. (آره)

3. پروتئین ها بخش عمده ای از مواد آلی سلول را تشکیل می دهند. (آره)

4. پروتئین یک مونومر است. (نه)

5. محصول هیدرولیز پیوندهای پپتیدی آب است. (نه)

6. محصولات هیدرولیز پیوندهای پپتیدی - اسیدهای آمینه. (آره)

7. پروتئین یک ماکرومولکول است. (آره)

8. کاتالیزورهای سلولی پروتئین هستند. (آره)

9. پروتئین هایی وجود دارند که اکسیژن و دی اکسید کربن را انتقال می دهند. (آره)

10. ایمنی با پروتئین ها مرتبط نیست. (نه)

خودآزمایی(اسلاید 18)

1. دانشمند وجود پیوندهای پپتیدی در پروتئین ها را پیشنهاد کرد:

الف) M.V. لومونوسوف ;

ب ) و من. دانیلوسکی;

ب) V.V. مارکونیکوف؛

د) E.G. فیشر.

2. انسولین پروتئینی چه عملکردی در بدن انجام می دهد؟

الف) لخته شدن خون را تقویت می کند.

ب) کمپلکس هایی با پروتئین های خارجی تشکیل می دهد.

ب) O2 را در عضلات منتقل می کند.

ز) متابولیسم گلوکز را تنظیم می کند.

3. تقلید از ساختار سوم یک مولکول پروتئین:

الف) یک گلوله نخ؛

ب) یک سیم پیچ الکتریکی که به شکل یک توپ در آمده است.

ب) آنتن تلویزیون؛

د) سیم تلفن صاف شده است.

4. نام پروتئینی که ساختار اولیه آن برای اولین بار رمزگشایی شد چیست؟

الف) ریبونوکلئاز؛

ب) انسولین ;

ب) گلوبین؛

د) میوگلوبین.

5. کاتالیزورهای بیولوژیکی - مواد پروتئینی - نامیده می شوند:

الف) هورمون ها ;

ب) آنزیم ها ;

ب) ویتامین ها

د) کربوهیدرات ها.

6. چه ساختاری از مولکول پروتئین، فعالیت بیولوژیکی خاص پروتئین را تعیین می کند؟

آ) کواترنر;

ب) دوره سوم؛

ب) ثانویه؛

د) اولیه

7. چه نوع پیوند شیمیایی ساختار ثانویه یک مولکول پروتئین را حفظ می کند؟

آ) هیدروژن

ب) یونی؛

ب) پپتید؛

د) آبگریز.

8. ترکیب عنصری پروتئین های ساده را نشان دهید:

ب) C، N، O، N، S;

د) کل جدول تناوبی.

انعکاس

جمله را ادامه دهید

1) امروز در کلاس ……..

2) اکنون می دانم …….

3) در درس من…..

مشق شب

1. انشا در مورد این موضوع: اکنون که این اطلاعات را دریافت کرده ام، چه کار متفاوتی می توانم انجام دهم؟

2. در مورد موضوع "پروتئین" بنویسید. سینک واین. (5 خط)

نتیجه گیری درس

ما درس خود را با کلمات "زندگی" شروع کردیم.

زندگی کردن یعنی رویاپردازی گسترده و آزادانه!

زندگی کردن یعنی خلق کردن، کار خستگی ناپذیر، با الهام تمام نشدنی!

کتاب های استفاده شده

1. I.G. خومچنکو شیمی عمومی. م.: آموزش و پرورش، 1993.
2. V.G. ژیریکوف. شیمی ارگانیک. م.: آموزش و پرورش، 2003.
3. V.B. زاخاروف، اس، جی. مامونتوف، V.I. سیوگلازوف. زیست شناسی.
4. الگوهای عمومی: کتاب درسی 10-11 موسسات آموزش عمومی. م: 2003

A.O. روینسکی، L.V. Vysotskaya، S.M. زیست شناسی عمومی: کتاب درسی پایه های 10-11 با مطالعه عمیق. م.: آموزش و پرورش، 1993.
پروتئین هایی مانند کلاژن، کراتین، الاستین برای مدت طولانی در زیبایی استفاده می شود. اما پپتیدها نسبتاً اخیراً شروع به استفاده کردند. و همانطور که یک ستاره در حال ظهور اغلب از یک دیوای پیر می درخشد، پپتیدها نیز تهدید می کنند که پروتئین ها را در صحنه لوازم آرایشی کاملا تحت الشعاع قرار دهند. آیا این فقط یک اثر جدید است یا پپتیدها واقعاً چیز جدیدی در مقایسه با پروتئین ها ارائه می دهند؟ بیایید مقایسه کنیم.
مشکل اصلی پروتئین ها هنگامی که به عنوان بخشی از لوازم آرایشی یا دارویی روی پوست اعمال می شود، اندازه بزرگ مولکول ها است که مانع از نفوذ این مولکول ها از طریق لایه شاخی می شود. حتی در هیدرولیزهای پروتئینی که معمولاً در لوازم آرایشی استفاده می شود، قطعات آنقدر بزرگ باقی می مانند که نمی توان در مورد نفوذ موثر آنها به پوست صحبت کرد. پلیمرهای پروتئینی بزرگ روی سطح پوست لایه‌ای را تشکیل می‌دهند که با رطوبت کافی هوا لایه شاخی را مرطوب و نرم می‌کند یا برعکس، اگر بیرون خیلی خشک، باد یا یخ زده باشد، می‌تواند اثر لیفتینگ داشته باشد و احساس سفتی ایجاد کند. . با این حال، این اثر بیشتر برای پلی پپتیدهای خطی است.
بسیاری از پپتیدها، که مرتبه‌ای کوچک‌تر از پروتئین‌ها هستند، می‌توانند از لایه شاخی بدن عبور کرده و به لایه سلول‌های زنده برسند. البته نفوذ حتی پپتیدها از طریق پوست دست نخورده دشوار است، اما پوست سالم همیشه دارای ریزترک ها، ساییدگی ها، نواحی با سد آسیب دیده و غیره است. علاوه بر این، نفوذپذیری پوست را می توان با لایه برداری، ایجاد حالت هایپرهیدراتاسیون یا استفاده از تقویت کننده های نفوذپذیری افزایش داد.
در زیبایی شناسی دسته خاصی از داروها وجود دارد - لایه برداری آنزیمی (آنزیمی) که در آن بخش پروتئین توسط آنزیم های پروتئولیتیک نشان داده می شود. در این حالت، دقیقاً لازم نیست که پروتئین آنزیمی از لایه شاخی بدن عبور کند. در مورد این داروها به طور جداگانه صحبت خواهیم کرد.
ثبات در محصول نهایی
همانطور که در بالا ذکر شد، تمام پروتئین های بزرگ ساختار سه بعدی پیچیده ای دارند که ویژگی های بیولوژیکی آنها را تعیین می کند. بنابراین، پروتئین ها به محض اینکه ساختارشان به هم ریخته می شود، عملکرد خود را از دست می دهند، که اغلب در فرمولاسیون های آرایشی اتفاق می افتد.
ساختار پپتیدهای کوچک در اکثر ترکیبات آرایشی پایدارتر است.
ویژگی گونه
پروتئین‌ها برای گونه‌های خاص هستند، بنابراین کلاژن، مثلاً از ماهی یا پرندگان، در بدن انسان «کار نمی‌کند» تا زمانی که به اسیدهای آمینه منفرد تجزیه نشود و کلاژن «درست» از آنها ساخته شود.
اما پپتیدهای کوچک، به عنوان یک قاعده، جهانی هستند، و از این نظر، مولکول های سیگنال از حیوانات و حتی گیاهان نیز می توانند بر سلول های انسانی تأثیر بگذارند. این با این واقعیت توضیح داده می شود که سیستم تنظیم سلولی، و همچنین مکانیسم های اساسی دفاع، در اولین مراحل تکامل موجودات زنده شکل گرفت و متعاقباً تغییر کمی کرد. این به شما امکان می دهد یک پپتید جدا شده از مثلاً سویا را بگیرید و از آن برای تحریک گردش سلولی پوست استفاده کنید. همه این خواص پپتیدها را در میان امیدوار کننده ترین و جالب ترین مواد آرایشی امروزی و به احتمال زیاد فردا قرار می دهد.

31. ساختار چهارتایی یک پروتئین با موارد زیر تعیین می شود:
الف) مارپیچی شدن زنجیره پلی پپتیدی
ب) پیکربندی فضایی زنجیره پلی پپتیدی
ج) مارپیچ شدن چندین زنجیره پلی پپتیدی
د) اتصال چند زنجیره پلی پپتیدی.
32. موارد زیر در حفظ ساختار چهارتایی پروتئین دخالتی ندارند:
الف) پپتید ب) هیدروژن ج) یونی د) آبگریز.
33. خواص فیزیکوشیمیایی و بیولوژیکی یک پروتئین کاملاً با ساختار آن تعیین می شود:
الف) اولیه ب) ثانویه ج) سوم د) چهارتایی.
34. پروتئین های فیبریلار عبارتند از:
الف) گلوبولین، آلبومین، کلاژن ب) کلاژن، کراتین، میوزین
ج) میوزین، انسولین، تریپسین د) آلبومین، میوزین، فیبروئین.
35. پروتئین های گلوبولار عبارتند از:
الف) فیبرینوژن، انسولین، تریپسین ب) تریپسین، اکتین، الاستین
ج) الاستین، ترومبین، آلبومین د) آلبومین، گلوبولین، گلوکاگون.
36. یک مولکول پروتئین در نتیجه خودآرایی ساختار، خواص طبیعی (بومی) به دست می آورد.
الف) اولیه ب) بیشتر اولیه، کمتر ثانویه
ج) چهارتایی د) عمدتاً ثالثی، کمتر غالباً چهارمی.
37. مونومرهای مولکولهای اسید نوکلئیک عبارتند از:
الف) نوکلئوزیدها ب) نوکلئوتیدها ج) پلی نوکلئوتیدها د) بازهای نیتروژنی.
38. مولکول DNA حاوی بازهای نیتروژنی است:
الف) آدنین، گوانین، اوراسیل، سیتوزین ب) سیتوزین، گوانین، آدنین، تیمین
ج) تیمین، اوراسیل، تیمین، سیتوزین د) آدنین، اوراسیل، تیمین، سیتوزین

39. مولکول RNA حاوی بازهای نیتروژنی است:
الف) آدنین، گوانین، اوراسیل، سیتوزین ب) سیتوزین، گوانین، آدنین، تیمین ج) تیمین، اوراسیل، آدنین، گوانین د) آدنین، اوراسیل، تیمین، سیتوزین.

کار آزمایشی "بیوسنتز پروتئین"

1. کدام اندامک ها مسئول سنتز پروتئین هستند؟
2. نام ساختارهای هسته ای که اطلاعات پروتئین های بدن را ذخیره می کنند چیست؟
3. ماتریس (الگوی) سنتز mRNA کدام مولکول است؟
4- فرآیند سنتز زنجیره پلی پپتیدی پروتئین روی ریبوزوم چیست؟
5- روی کدام مولکول سه گانه ای به نام کدون وجود دارد؟
6- روی کدام مولکول سه گانه ای به نام آنتی کدون وجود دارد؟
7. آنتی کدون با چه اصل کدون را تشخیص می دهد؟
8. کمپلکس t-RNA + اسید آمینه در کجای سلول تشکیل می شود؟
9. نام اولین مرحله بیوسنتز پروتئین چیست؟
10. با توجه به یک زنجیره پلی پپتیدی: -VAL - ARG - ASP - ساختار زنجیره های DNA مربوطه را تعیین کنید.

من در زیست شناسی به کمک نیاز دارم زیرا در یک ربع با C میمیرم!

1) یک قطعه ژن DNA دارای اثری است. توالی نوکلئوتیدی TCGGTCAACTTAGCT. توالی نوکلئوتیدهای mRNA و اسیدهای آمینه در زنجیره پلی پپتیدی پروتئین را تعیین کنید.
2) توالی نوکلئوتیدی mRNA سنتز شده از رشته سمت راست بخشی از یک مولکول DNA را تعیین کنید، اگر رشته چپ آن اثری داشته باشد. دنباله: -C-G-A-G-T-T-T-G-G-A-T-T-C-G-T-G.
3) توالی باقی مانده اسیدهای آمینه در مولکول پروتئین را تعیین کنید
-G-T-A-A-G-A-T-T-T-C-T-C-G-T-G
4) توالی نوکلئوتیدها را در یک مولکول mRNA تعیین کنید اگر قسمتی از مولکول پروتئین سنتز شده از آن به شکل: - ترئونین - متیونین - هیستیدین - والین - arg باشد. - پرولین - سیستئین -.
5) ساختار یک پروتئین چگونه تغییر می کند اگر از ناحیه DNA کد کننده آن:
-G-A-T-A-C-C-G-A-T-A-A-A-G-A-C- نوکلئوتیدهای ششم و سیزدهم (از سمت چپ) را حذف کنید؟
6) چه تغییراتی در ساختار پروتئین رخ می دهد اگر در ناحیه DNA کد کننده آن: -T-A-A-C-A-G-A-G-G-A-C-C-A-A-G-... بین نوکلئوتیدهای 10 و 11 سیتوزین، بین نوکلئوتیدهای 13 و 14 تیمین و در انتها تیمین وجود دارد. گوانین وجود دارد گوانین دیگری؟
7) mRNA و ساختار اولیه پروتئین کد شده در بخش DNA را تعیین کنید: -G-T-T-C-T-A-A-A-A-G-G-C-C-A-T- .. اگر 5 - نوکلئوتید حذف شود و بین نوکلئوتیدهای 8 و 9 یک نوکلئوتیدیل تیمیدیل ظاهر شود؟
8) پلی پپتید از موارد زیر تشکیل شده است. اسیدهای آمینه یکی پس از دیگری مرتب شده اند: والین - آلانین - گلیسین - لیزین - تریپتوفان - والین - اسید سولفور گلوتامیک. ساختار بخش DNA کد کننده پلی پپتید فوق را تعیین کنید.
9) آسپاراژین - گلیسین - فنیل آلانین - پرولین - ترئونین - متیونین - لیزین - والین - گلیسین .... اسیدهای آمینه، به طور متوالی یک پلی پپتید را تشکیل می دهند. ساختار بخش DNA کد کننده این پلی پپتید را تعیین کنید.

منبع: کتاب راهنمای مربیان و دانشجویان اجتماعی، گردآوری شده توسط: O.I. Tyutyunnik (استاد ورزش اتحاد جماهیر شوروی در وزنه برداری)

https://do4a.net/data/MetaMirrorCache/b7c755e091c4939dcc1a00e6e8419675.jpg​

ساختار پروتئین ها

پروتئین ها ترکیبات آلی طبیعی با مولکولی بالا هستند که از 20 اسید آمینه ساخته شده اند. یک مولکول پروتئین یک پلیمر غیر منشعب است که حداقل واحد ساختاری آن یک مونومر است که توسط یک اسید آمینه نشان داده می شود. اسیدهای آمینه موجود در یک مولکول پروتئین توسط پیوندهای اوره (پلی پپتیدی) به زنجیره های بلند متصل می شوند. جرم مولکولی - از چند هزار تا چند میلیون واحد اتمی. بسته به شکل مولکول پروتئین، پروتئین های کروی و فیبریلار متمایز می شوند.

پروتئین های کروی با شکل مولکولی کروی خود متمایز می شوند و در آب و محلول های نمکی محلول هستند. حلالیت خوب با قرار گرفتن بقایای اسید آمینه باردار در سطح گلبول، که توسط یک پوسته هیدراتاسیون احاطه شده است، توضیح داده می شود که تماس خوب با حلال را تضمین می کند. این گروه شامل تمام آنزیم ها و بیشتر پروتئین های فعال بیولوژیکی است.

پروتئین های فیبریلار با ساختار فیبری مشخص می شوند و عملاً در آب و محلول های نمکی نامحلول هستند. زنجیره های پلی پپتیدی در مولکول ها به موازات یکدیگر قرار دارند. مشارکت در تشکیل عناصر ساختاری بافت همبند (کلاژن ها، کراتین ها، الاستین ها). یک گروه خاص پروتئین های پیچیده هستند که علاوه بر اسیدهای آمینه شامل کربوهیدرات ها، اسیدهای نوکلئیک و غیره می باشند. در تمام موجودات زنده، پروتئین ها نقش بسیار مهمی دارند. آنها در ساخت سلول ها و بافت ها شرکت می کنند، بیوکاتالیست ها (آنزیم ها)، هورمون ها، رنگدانه های تنفسی (هموگلوبین ها)، مواد محافظ (ایمونوگلوبولین ها) و غیره هستند. بیوسنتز پروتئین روی ریبوزوم ها اتفاق می افتد و توسط کد اسید نوکلئیک در طول فرآیند ترجمه تعیین می شود.

20 اسید آمینه که از نظر ارزش به یکدیگر متصل شده اند و در توالی های مختلف متناوب می شوند، کل تنوع پروتئین های طبیعی را نشان می دهند. بدن انسان قادر است آمینو اسیدهای زیادی را از مواد غذایی دیگر تشکیل دهد، اما خود قادر به سنتز 9 آمینو اسید نیست و باید آنها را از غذا بدست آورد. چنین اسیدهایی ضروری یا ضروری نامیده می شوند. اینها والین، لوسین، ایزولوسین، لیزین، متیونین، ترئونین، تریپتوفان، فنیل آلانین، هیستیدین هستند. اسیدهای آمینه ضروری عبارتند از: آلانین، آسپاراژین، اسید آسپارتیک، آرژنین، گلیسین، گلوتامین، گلوتامیک اسید، پرولین، سیستئین، تیروزین، سری. اگر پروتئینی فاقد هر گونه اسید آمینه ضروری باشد، پروتئین به طور کامل هضم نمی شود. از این منظر فرآورده های حیوانی (گوشت، ماهی، شیر) بیشتر از محصولات گیاهی با نیازهای انسان سازگار است.

ساختار اولیه مفهومی است که نشان دهنده توالی باقی مانده اسیدهای آمینه در یک پروتئین است. پیوند پپتیدی نوع اصلی پیوند است که ساختار اولیه را تعیین می کند.

ساختار ثانویه شکل یک زنجیره پروتئینی را در فضا مشخص می کند. این شکل بسته به مجموعه اسیدهای آمینه و توالی آنها در زنجیره پلی پپتیدی متفاوت است. دو شکل اصلی ساختار ثانویه وجود دارد: α-مارپیچ و پیکربندی β. بسیاری از پروتئین ها شکل مارپیچ α دارند. می توانید آن را به صورت یک مارپیچ منظم که روی سطح یک استوانه تشکیل شده است تصور کنید. پایداری پیکربندی مارپیچ توسط پیوندهای هیدروژنی متعدد بین گروه‌های CO و NH پیوندهای پپتیدی تعیین می‌شود. پیکربندی β مشخصه تعداد کمی از پروتئین ها است. از نظر شکل، این سازه را می توان با دم یک آکاردئون (سازه تا شده) مقایسه کرد.

ساختار سوم به دلیل خم شدن زنجیره پپتیدی در فضا به وجود می آید. این پیکربندی را می توان به صورت مارپیچ تشکیل شده روی یک استوانه تصور کرد که محور آن به طور متناوب تغییر جهت می دهد که منجر به تشکیل خم می شود.

خواص پروتئینی

انحلال پذیریبه pH محلول، ماهیت حلال (ثابت دی الکتریک آن)، غلظت الکترولیت، یعنی. بر قدرت یونی و نوع ضد یون و بر ساختار پروتئین. پروتئین های گلوبولار بسیار محلول هستند، در حالی که پروتئین های فیبریلار بسیار کمتر محلول هستند. در قدرت یونی کم، یون ها حلالیت پروتئین را با خنثی کردن گروه های باردار آن افزایش می دهند. بنابراین، اوگلوبولین ها در آب نامحلول هستند، اما در محلول های ضعیف نمک خوراکی حل می شوند. در قدرت یونی بالا، یون‌ها به رسوب پروتئین‌ها کمک می‌کنند، گویی برای مولکول‌های آب با آنها رقابت می‌کنند - به اصطلاح نمک‌زدایی از پروتئین‌ها. حلال های آلی پروتئین ها را رسوب می دهند و باعث دناتوره شدن آنها می شوند.

خواص الکترولیتیپروتئین ها به این دلیل است که در یک محیط پایه، مولکول ها به عنوان پلی آنیون با بار کلی منفی و در یک محیط اسیدی - با بار کلی مثبت رفتار می کنند. این توانایی پروتئین ها را برای مهاجرت در یک میدان الکتریکی به آند یا کاتد، بسته به بار خالص، تعیین می کند. تجزیه و تحلیل مخلوط آنها - الکتروفورز - بر اساس این ویژگی پروتئین است.
دناتوره شدن پروتئین نتیجه گسیختگی پیوندهای ضعیف است که منجر به تخریب ساختارهای ثانویه و سوم می شود. یک مولکول پروتئین دناتوره شده بی نظم است - ویژگی یک سیم پیچ تصادفی (آماری) را به خود می گیرد. به عنوان یک قاعده، دناتوره شدن پروتئین غیرقابل برگشت است، اما در برخی موارد، پس از حذف عامل دناتوره، می تواند دوباره طبیعی شود - بازسازی ساختارها و خواص ثانویه و ثانویه.

عوامل دناتوره کننده:دماهای بالا (گسست پیوندهای هیدروژن و آبگریز)، اسیدها و بازها (شکستن پیوندهای الکترواستاتیک)، حلال‌های آلی (شکستن پیوندهای عمدتاً آبگریز).

عوامل دناتوره کننده نیز شامل مواد شوینده، نمک های فلزات سنگین، اشعه ماوراء بنفش و انواع دیگر تشعشعات هستند.

دناتوره شدن پیوندهای کووالانسی را نمی شکند، اما دسترسی آنها به عوامل دیگر، به ویژه آنزیم ها را افزایش می دهد.

عملکرد پروتئین ها

کاتالیزوری یا آنزیمی.تمام دگرگونی های شیمیایی در یک موجود زنده با مشارکت کاتالیزورها اتفاق می افتد. کاتالیزورهای بیولوژیکی (آنزیم ها) پروتئین هایی با ماهیت شیمیایی هستند که دگرگونی های شیمیایی را در بدن کاتالیز می کنند که متابولیسم را تشکیل می دهند.

عملکرد حمل و نقلپروتئین ها ترکیبات مهم بیولوژیکی را در بدن حمل و یا انتقال می دهند. در برخی موارد، ترکیب انتقال یافته توسط یک مولکول پروتئین جذب می شود. این آنها را از تخریب محافظت می کند و انتقال از طریق جریان خون را تضمین می کند. به این نوع حمل و نقل غیرفعال می گویند. پروتئین های غشایی ترکیبات را از مناطق با غلظت کم به مناطق با غلظت بالا منتقل می کنند. این شامل مصرف انرژی قابل توجهی است و حمل و نقل فعال نامیده می شود.

عملکرد مکانیکی- توانایی برخی از پروتئین ها برای تغییر ساختار، به عنوان مثال. کاهش طول یک مولکول، انقباض. این گونه پروتئین ها پروتئین های انقباضی (پروتئین های ماهیچه ای) نامیده می شوند، زیرا آنها کار مکانیکی را با استفاده از انرژی پیوندهای شیمیایی انجام می دهند.

ساختاریعملکرد (پلاستیک) عمدتا توسط پروتئین های فیبریلار - عناصر غشای سلولی انجام می شود. این پروتئین‌ها در ترکیب بافت‌های همبند، استحکام و قابلیت ارتجاعی آن‌ها را فراهم می‌کنند: کراتین پشم و مو، کلاژن‌های تاندون‌ها، پوست، غضروف، دیواره‌های عروقی و بافت‌های همبند.

عملکرد هورمونی(عملکرد کنترل) توسط هورمونهای پپتیدی یا پروتئینی محقق می شود. آنها بر تولید یا فعالیت پروتئین های آنزیمی تأثیر می گذارند و سرعت واکنش های شیمیایی را که کاتالیز می کنند تغییر می دهند. کنترل فرآیندهای متابولیک

عملکرد حفاظتیپروتئین ها توسط آنتی بادی ها، اینترفرون ها، فیبرینوژن ساخته می شوند.

آنتی بادی ها- ترکیبات پروتئینی که سنتز آنها در طول پاسخ ایمنی ایجاد می شود - واکنش بدن به نفوذ پروتئین های خارجی یا سایر اجزای آنتی ژنیک (به عنوان مثال کربوهیدرات های با وزن مولکولی بالا) به محیط داخلی. آنتی بادی ها با آنتی ژن ترکیب می شوند و یک کمپلکس نامحلول تشکیل می دهند و آنتی ژن را برای بدن ایمن می کنند.

اینترفرون ها- گلوکوپروتئین های سنتز شده توسط سلول پس از نفوذ ویروس در آن. برخلاف آنتی بادی ها، اینترفرون ها با آنتی ژن تعاملی ندارند، اما باعث تشکیل آنزیم های درون سلولی می شوند. آنها سنتز پروتئین های ویروسی را مسدود می کنند و از کپی کردن اطلاعات ویروسی جلوگیری می کنند. این کار از تکثیر ویروس جلوگیری می کند.

فیبرینوژن- یک پروتئین محلول پلاسما، که در آخرین مرحله از فرآیند انعقاد خون به فیبرین - یک پروتئین نامحلول تبدیل می شود. فیبرین چارچوب یک لخته خون را تشکیل می دهد و از دست دادن خون را محدود می کند.

پلاسمین- یک پروتئین پلاسمای خون که تجزیه فیبرین را کاتالیز می کند. این امر بازیابی رگ مسدود شده با لخته فیبرین را تضمین می کند.

تابع انرژیپروتئین ها توسط بخشی از اسیدهای آمینه آزاد شده در طی تجزیه پروتئین در بافت ها تامین می شوند. در طی فرآیند تجزیه ردوکس، اسیدهای آمینه انرژی آزاد می کنند و حامل انرژی ATP (آدنوزین تری فسفریک اسید) را سنتز می کنند. پروتئین حدود 18 درصد از انرژی دریافتی انسان را تشکیل می دهد.

جذب پروتئین

در میان مواد آلی ماده زنده، پروتئین ها جایگاه ویژه ای در اهمیت و عملکرد بیولوژیکی خود دارند. حدود 30 درصد از کل پروتئین های بدن انسان در ماهیچه ها، حدود 20 درصد در استخوان ها و تاندون ها و حدود 10 درصد در پوست یافت می شود. اما مهمترین پروتئین ها آنزیم ها هستند. تعداد آنها در بدن کم است، اما تعدادی از واکنش های شیمیایی بسیار مهم را کنترل می کنند. تمام فرآیندهایی که در بدن اتفاق می افتد: هضم غذا، واکنش های اکسیداتیو، فعالیت غدد درون ریز، فعالیت ماهیچه ها و عملکرد مغز توسط آنزیم ها تنظیم می شود. تنوع آنها بسیار زیاد است. صدها مورد از آنها در یک سلول وجود دارد.

پروتئین‌ها یا پروتئین‌ها، ساختار بسیار پیچیده‌ای دارند و پیچیده‌ترین مواد مغذی هستند. پروتئین ها جزء ضروری تمام سلول های زنده هستند. پروتئین ها شامل کربن, هیدروژن, اکسیژن, نیتروژن, گوگردو گاهی اوقات فسفر. مشخصه ترین ویژگی یک پروتئین وجود در آن است نیتروژن.

سایر مواد مغذی حاوی نیتروژن نیستند. بنابراین پروتئین را ماده نیتروژن دار می نامند. مواد اصلی حاوی نیتروژن که پروتئین را تشکیل می دهند اسیدهای آمینه هستند. تعداد اسیدهای آمینه کم است - تنها 28 مورد از آنها شناخته شده است. خواص و کیفیت پروتئین ها به ترکیب آنها بستگی دارد.

هنگامی که دو یا چند اسید آمینه ترکیب می شوند، ترکیب پیچیده تری تشکیل می شود - پلی پپتید. پلی پپتیدها وقتی با هم ترکیب می شوند، ذرات بزرگتر و پیچیده تر و در نهایت یک مولکول پروتئینی پیچیده را تشکیل می دهند.

در دستگاه گوارش، از طریق یک سری مراحل میانی (آلبوموزها و پپتون ها)، پروتئین ها به ترکیبات ساده تر (پلی پپتیدها) و سپس به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند. اسیدهای آمینه بر خلاف پروتئین به راحتی توسط بدن جذب و جذب می شوند. آنها توسط بدن برای تشکیل پروتئین خاص خود استفاده می شوند. اگر به دلیل وجود بیش از حد اسیدهای آمینه، تجزیه آنها در بافت ها ادامه یابد، آنها به دی اکسید کربن و آب اکسید می شوند.

بیشتر پروتئین ها در آب محلول هستند. مولکول های پروتئین به دلیل اندازه بزرگشان تقریباً از منافذ غشای سلولی عبور نمی کنند. هنگام گرم شدن، محلول های آبی پروتئین ها منعقد می شوند. پروتئین هایی (مثلاً ژلاتین) وجود دارند که فقط در صورت گرم شدن در آب حل می شوند.

زمانی که غذا جذب می شود ابتدا وارد حفره دهان و سپس از طریق مری وارد معده می شود. شیره معده خالص بی رنگ و دارای واکنش اسیدی است که به دلیل وجود اسید کلریدریک با غلظت 0.5 درصد ایجاد می شود.

شیره معده توانایی هضم غذا را دارد که به دلیل وجود آنزیم در آن است. حاوی پپسین است، آنزیمی که پروتئین را به پپتون ها و آلبوموزها تجزیه می کند. پپسین توسط غدد معده به صورت غیر فعال تولید می شود، اما در صورت قرار گرفتن در معرض اسید هیدروکلریک فعال می شود. پپسین فقط در یک محیط اسیدی عمل می کند و وقتی در معرض یک محیط قلیایی قرار می گیرد غیر فعال می شود.

هنگامی که غذا وارد معده می شود، 3 تا 10 ساعت در آنجا می ماند. مدت زمان ماندن غذا در معده به ماهیت و وضعیت فیزیکی آن - مایع یا جامد - بستگی دارد. آب بلافاصله پس از ورود از معده خارج می شود. غذاهای حاوی پروتئین بیشتر از غذاهای کربوهیدراتی در معده باقی می مانند. غذاهای چرب حتی بیشتر در معده می مانند. حرکت غذا به دلیل انقباض معده اتفاق می افتد، که عبور مواد غذایی که به طور قابل توجهی هضم شده است را به قسمت پیلور و سپس به دوازدهه، جایی که بیشتر هضم می شود، تسهیل می کند. در اینجا شیره غدد روده که مخاط روده با آن نقطه چین شده است و همچنین شیره لوزالمعده و صفرا بر روی کباب غذا ریخته می شود. تحت تأثیر این آب میوه ها، مواد غذایی - پروتئین ها، چربی ها، کربوهیدرات ها - بیشتر تجزیه می شوند و به حالتی می رسند که می توانند در خون و لنف جذب شوند.
شیره لوزالمعده بی رنگ و دارای قلیاییواکنش.

یکی از آنزیم های اصلی است تریپسین، در آب پانکراس در حالت غیر فعال به شکل تریپسینوژن یافت می شود. تریپسینوژن نمی تواند پروتئین ها را تجزیه کند مگر اینکه به حالت فعال تبدیل شود. به تریپسین این تحت تأثیر ماده ای که در آب روده یافت می شود رخ می دهد انتروکیناز. انتروکیناز در مخاط روده تولید می شود. در دوازدهه، اثر پپسین متوقف می شود، زیرا پپسین فقط در یک محیط اسیدی عمل می کند. هضم بیشتر پروتئین ها تحت تأثیر تریپسین ادامه می یابد.

تریپسین در محیط قلیایی بسیار فعال است. عمل آن در محیط اسیدی ادامه می یابد، اما فعالیت آن کاهش می یابد. تریپسین روی پروتئین ها عمل می کند و آنها را به پروتئین و پپتون و بیشتر به اسیدهای آمینه تجزیه می کند.

در معده و دوازدهه، پروتئین ها، چربی ها و کربوهیدرات ها تقریباً به طور کامل تجزیه می شوند، تنها بخشی از آنها هضم نشده باقی می مانند. در روده کوچک، تحت تأثیر شیره روده، تجزیه نهایی تمام مواد مغذی و جذب فرآورده ها در خون اتفاق می افتد. این امر از طریق مویرگ ها اتفاق می افتد، که هر کدام به پرزهای واقع در دیواره روده کوچک نزدیک می شوند.

متابولیسم پروتئین

پس از تجزیه پروتئین ها در دستگاه گوارش، اسیدهای آمینه حاصل به همراه مقدار کمی پلی پپتید - ترکیبات متشکل از چندین اسید آمینه - جذب خون می شوند. از اسیدهای آمینه، سلول های بدن ما پروتئین را سنتز می کنند که با پروتئین مصرفی متفاوت است و مشخصه بدن انسان است.

تشکیل پروتئین جدید در بدن انسان و حیوانات به طور مداوم اتفاق می افتد، زیرا در طول زندگی جایگزین سلول های خونی در حال مرگ، پوست، مخاط روده و غیره می شود. سلول های جدید و جوان ایجاد می شود. پروتئین ها با غذا وارد کانال گوارشی می شوند و در آنجا به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند و از اسیدهای آمینه جذب شده پروتئین اختصاصی سلول تشکیل می شود. اگر با دور زدن دستگاه گوارش، پروتئین مستقیماً وارد خون شود، نه تنها بدن انسان نمی تواند از آن استفاده کند، بلکه باعث تعدادی از عوارض جدی می شود. بدن به چنین معرفی پروتئین با افزایش شدید دما و برخی پدیده های دیگر پاسخ می دهد. اگر پروتئین پس از 15 تا 20 روز دوباره تزریق شود، حتی ممکن است مرگ به دلیل فلج تنفسی، اختلال شدید عملکرد قلبی و تشنج عمومی رخ دهد.

پروتئین ها را نمی توان با هیچ ماده مغذی دیگری جایگزین کرد، زیرا سنتز پروتئین در بدن فقط از اسیدهای آمینه امکان پذیر است. بنابراین، تامین تمام یا مهمترین اسیدهای آمینه بسیار ضروری است.

از میان اسیدهای آمینه شناخته شده، همه ارزش یکسانی برای بدن ندارند. در میان آنها مواردی وجود دارد که می توانند توسط سایرین جایگزین شوند یا در بدن از اسیدهای آمینه دیگر سنتز شوند. در کنار این، آمینو اسیدهای ضروری نیز وجود دارند که در غیاب آنها یا حتی یکی از آنها، متابولیسم پروتئین در بدن مختل می شود.

پروتئین ها همیشه حاوی تمام آمینو اسیدها نیستند. پروتئین های مختلف حاوی آمینو اسیدهای مختلف و در نسبت های متفاوت هستند.

پروتئین هایی که حاوی تمام آمینو اسیدهای مورد نیاز بدن هستند، پروتئین کامل نامیده می شوند. پروتئین هایی که تمام اسیدهای آمینه لازم را ندارند ناقص هستند.

مصرف پروتئین های کامل برای انسان مهم است، زیرا بدن می تواند آزادانه پروتئین های خاص خود را از آنها سنتز کند. با این حال، یک پروتئین کامل را می توان با دو یا سه پروتئین ناقص جایگزین کرد، که مکمل یکدیگر، تمام اسیدهای آمینه لازم را در مجموع فراهم می کنند. در نتیجه، برای عملکرد طبیعی بدن، لازم است که غذا حاوی پروتئین کامل یا مجموعه ای از پروتئین های ناقص باشد که از نظر محتوای اسید آمینه برابر با پروتئین کامل باشد.

دریافت پروتئین کامل از غذا برای یک ارگانیسم در حال رشد بسیار مهم است، زیرا در بدن کودک، همراه با بازسازی سلول های در حال مرگ، مانند بزرگسالان، سلول های جدید به تعداد زیاد ایجاد می شود.

غذای مخلوط معمولی حاوی انواع مختلفی از پروتئین ها است که با هم نیاز بدن به اسیدهای آمینه را تامین می کند. نه تنها ارزش بیولوژیکی پروتئین های عرضه شده با غذا مهم است، بلکه مقدار آنها نیز مهم است. با مصرف ناکافی پروتئین، رشد طبیعی بدن به حالت تعلیق یا تاخیر می افتد، زیرا نیازهای پروتئین به دلیل دریافت ناکافی برآورده نمی شود.

پروتئین های کامل عمدتاً شامل پروتئین هایی با منشاء حیوانی هستند، به جز ژلاتین که یک پروتئین ناقص است. پروتئین های ناقص عمدتاً منشا گیاهی دارند. با این حال، برخی از گیاهان (سیب زمینی، حبوبات و غیره) حاوی پروتئین کامل هستند. در بین پروتئین های حیوانی، پروتئین های گوشت، تخم مرغ، شیر و غیره برای بدن ارزش ویژه ای دارند.